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- PDB-3bp3: Crystal structure of EIIB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bp3
タイトルCrystal structure of EIIB
要素Glucose-specific phosphotransferase enzyme IIB component
キーワードTRANSFERASE / transcription regulation / Inner membrane / Kinase / Membrane / Phosphoprotein / Phosphotransferase system / Sugar transport / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-D-glucose phosphotransferase / protein-phosphocysteine-glucose phosphotransferase system transporter activity / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / glucose transmembrane transporter activity / glucose import across plasma membrane / glucose transmembrane transport / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / kinase activity / regulation of DNA-templated transcription ...protein-Npi-phosphohistidine-D-glucose phosphotransferase / protein-phosphocysteine-glucose phosphotransferase system transporter activity / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / glucose transmembrane transporter activity / glucose import across plasma membrane / glucose transmembrane transport / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glucose permease domain IIB / Phosphotransferase system, maltose/glucose-specific subfamily IIC component / PTS system glucose-specific IIBC component / Phosphotransferase system, IIB component, type 1 / Phosphotransferase system, EIIC component, type 1 / Phosphotransferase system EIIB, cysteine phosphorylation site / Glucose permease domain IIB / phosphotransferase system, EIIB / PTS EIIB domains cysteine phosphorylation site signature. ...: / Glucose permease domain IIB / Phosphotransferase system, maltose/glucose-specific subfamily IIC component / PTS system glucose-specific IIBC component / Phosphotransferase system, IIB component, type 1 / Phosphotransferase system, EIIC component, type 1 / Phosphotransferase system EIIB, cysteine phosphorylation site / Glucose permease domain IIB / phosphotransferase system, EIIB / PTS EIIB domains cysteine phosphorylation site signature. / PTS_EIIB type-1 domain profile. / PTS_EIIC type-1 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphotransferase system, EIIC / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system glucose-specific EIICB component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Cha, S.S. / Jung, H.I. / An, Y.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Analyses of Mlc-IIBGlc interaction and a plausible molecular mechanism of Mlc inactivation by membrane sequestration.
著者: Nam, T.W. / Jung, H.I. / An, Y.J. / Park, Y.H. / Lee, S.H. / Seok, Y.J. / Cha, S.S.
履歴
登録2007年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-specific phosphotransferase enzyme IIB component
B: Glucose-specific phosphotransferase enzyme IIB component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3574
ポリマ－17,1652
非ポリマー1922
水2,756153
1
A: Glucose-specific phosphotransferase enzyme IIB component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6782
ポリマ－8,5821
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glucose-specific phosphotransferase enzyme IIB component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6782
ポリマ－8,5821
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.193, 108.149, 28.947
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-150-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucose-specific phosphotransferase enzyme IIB component / EIIB / PTS system glucose-specific EIIB component


分子量: 8582.432 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ptsG, glcA, umg / プラスミド: pJHK / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P69786, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.13 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.97884, 0.97901, 0.97121
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年4月21日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978841
20.979011
30.971211
反射解像度: 1.65→19.76 Å / Num. all: 21042 / Num. obs: 19901 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 24.8 Å2

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→19.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 662511.41 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1951 9.8 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 19901 94.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.2483 Å2 / ksol: 0.363312 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å20 Å2
2---2.14 Å20 Å2
3---1.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1134 0 10 153 1297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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