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- PDB-3bo5: Crystal structure of methyltransferase domain of human Histone-ly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bo5
タイトルCrystal structure of methyltransferase domain of human Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
キーワードTRANSFERASE / SET domain / methyltransferase / SETMAR / Chromatin regulator / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Nucleus / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome organization / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / DNA topoisomerase binding / histone H3K36 dimethyltransferase activity / nucleic acid metabolic process / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA double-strand break processing ...negative regulation of chromosome organization / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / DNA topoisomerase binding / histone H3K36 dimethyltransferase activity / nucleic acid metabolic process / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA double-strand break processing / DNA catabolic process / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / replication fork processing / DNA integration / double-strand break repair via nonhomologous end joining / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / methylation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell population proliferation / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / : / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like ...Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / : / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Ribonuclease H superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Lunin, V.V. / Wu, H. / Ren, H. / Dobrovetsky, E. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Methyltransferase Domain of Human Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR in Complex With AdoHcy.
著者: Wu, H. / Lunin, V.V. / Ren, H. / Dobrovetsky, E. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N.
履歴
登録2007年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1298
ポリマ－32,2991
非ポリマー8307
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.396, 67.827, 44.637
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR / SET domain and mariner transposase fusion gene-containing protein / Metnase / Hsmar1 [Includes: ...SET domain and mariner transposase fusion gene-containing protein / Metnase / Hsmar1 [Includes: Histone-lysine N-methyltransferase / and Mariner transposase Hsmar1]


分子量: 32298.834 Da / 分子数: 1
断片: Histone-lysine N-methyltransferase domain: Residues 2-290
変異: E260A, D261S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETMAR / プラスミド: p15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q53H47, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793143, 1.2832396
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931431
21.28323961
反射解像度: 1.59→42.91 Å / Num. all: 31726 / Num. obs: 31726 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 1.59→1.66 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3116 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.59→42.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 1.462 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19889 1606 5.1 %RANDOM
Rwork0.15516 ---
all0.15741 30096 --
obs0.15741 30096 98.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.693 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å20.33 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→42.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2088 0 42 304 2434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222218
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0571.9833016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4615278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.77423.40297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.715357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1381515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1490.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021698
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3270.21517
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2530.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4661.51389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.29422217
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.993921
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4374.5793
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.63 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 84 -
Rwork0.218 1880 -
obs--83.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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