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- PDB-3blh: Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3blh
タイトルCrystal Structure of Human CDK9/cyclinT1
要素
  • Cell division protein kinase 9
  • Cyclin-T1
キーワードTRANSCRIPTION / transcriptional CDK-cyclin complex / phosphorylated / Alternative splicing / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transcription regulation / Transferase / Acetylation / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Host-virus interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleus localization / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleus localization / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation by host of viral transcription / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / replication fork processing / cellular response to cytokine stimulus / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / cyclin-dependent kinase / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / transcription elongation factor complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / molecular condensate scaffold activity / transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PML body / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / cell population proliferation / regulation of cell cycle / transcription cis-regulatory region binding / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / protein phosphorylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily ...: / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-T1 / Cyclin-dependent kinase 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2008
タイトル: The structure of P-TEFb (CDK9/cyclin T1), its complex with flavopiridol and regulation by phosphorylation
著者: Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Troiani, S. / Rusconi, L. / Bullock, A.N. / Debreczeni, J.E. / Knapp, S. / Johnson, L.N.
履歴
登録2007年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 9
B: Cyclin-T1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2963
ポリマ-68,1742
非ポリマー1221
2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area27190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.920, 172.920, 95.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 9 / Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2- ...Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4


分子量: 38054.082 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK9 / プラスミド: pVL1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質 Cyclin-T1 / CycT1 / Cyclin-T


分子量: 30119.426 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1 / プラスミド: pVL1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60563
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, 20% PEG 1000, 0.5M NaCl, 4mM TCEP, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9756 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月29日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→86.46 Å / Num. obs: 37491 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.48-2.612.80.4721.61546755340.472100
2.61-2.772.80.32.51460952390.3100
2.77-2.962.80.1664.51370549140.166100
2.96-3.22.80.1027.21272245750.102100
3.2-3.512.80.064101159341830.064100
3.51-3.922.80.05310.91052438120.05399.9
3.92-4.532.70.04912.1918833510.04999.9
4.53-5.552.70.04912.4767128230.04999.4
5.55-7.842.60.04611.9553021440.04698.1
7.84-48.742.60.04414.123509160.04476.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å48.73 Å
Translation2.5 Å48.73 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ProDCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QMZ FOR CHAIN A, PDB ENTRY 2PK2 FOR CHAIN B
解像度: 2.48→48.726 Å / FOM work R set: 0.859 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ml
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 3600 4.98 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs-37490 95.5 %-
溶媒の処理Bsol: 80.734 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 196.83 Å2 / Biso mean: 74.79 Å2 / Biso min: 27.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.896 Å20 Å20 Å2
2---1.896 Å2-0 Å2
3---3.793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→48.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4454 0 8 139 4601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6461
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2931
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.0621
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.48-2.4860.299494X-RAY DIFFRACTION13792
2.486-2.4920.31532X-RAY DIFFRACTION13790
2.492-2.4980.284469X-RAY DIFFRACTION13790
2.498-2.5050.32521X-RAY DIFFRACTION13792
2.505-2.5110.288487X-RAY DIFFRACTION13790
2.511-2.5170.292490X-RAY DIFFRACTION13788
2.517-2.5240.273509X-RAY DIFFRACTION13790
2.524-2.530.282516X-RAY DIFFRACTION13793
2.53-2.5370.274477X-RAY DIFFRACTION13790
2.537-2.5430.271519X-RAY DIFFRACTION13793
2.543-2.550.271487X-RAY DIFFRACTION13792
2.55-2.5570.269581X-RAY DIFFRACTION13794
2.557-2.5640.269462X-RAY DIFFRACTION13792
2.564-2.5710.26539X-RAY DIFFRACTION13793
2.571-2.5780.25523X-RAY DIFFRACTION13792
2.578-2.5850.267507X-RAY DIFFRACTION13792
2.585-2.5920.261447X-RAY DIFFRACTION13792
2.592-2.5990.252538X-RAY DIFFRACTION13794
2.599-2.6060.264513X-RAY DIFFRACTION13792
2.606-2.6140.241531X-RAY DIFFRACTION13793
2.614-2.6210.25504X-RAY DIFFRACTION13792
2.621-2.6290.246518X-RAY DIFFRACTION13793
2.629-2.6370.242534X-RAY DIFFRACTION13791
2.637-2.6440.241450X-RAY DIFFRACTION13792
2.644-2.6520.244500X-RAY DIFFRACTION13792
2.652-2.660.251621X-RAY DIFFRACTION13792
2.66-2.6680.261390X-RAY DIFFRACTION13792
2.668-2.6760.218503X-RAY DIFFRACTION13790
2.676-2.6850.216551X-RAY DIFFRACTION13794
2.685-2.6930.228543X-RAY DIFFRACTION13793
2.693-2.7010.238500X-RAY DIFFRACTION13793
2.701-2.710.236457X-RAY DIFFRACTION13792
2.71-2.7190.23506X-RAY DIFFRACTION13791
2.719-2.7270.237500X-RAY DIFFRACTION13791
2.727-2.7360.211480X-RAY DIFFRACTION13790
2.736-2.7450.221614X-RAY DIFFRACTION13792
2.745-2.7540.229475X-RAY DIFFRACTION13794
2.754-2.7640.235475X-RAY DIFFRACTION13792
2.764-2.7730.197516X-RAY DIFFRACTION13792
2.773-2.7830.217537X-RAY DIFFRACTION13794
2.783-2.7920.191438X-RAY DIFFRACTION13790
2.792-2.8020.228538X-RAY DIFFRACTION13792
2.802-2.8120.213505X-RAY DIFFRACTION13791
2.812-2.8220.202527X-RAY DIFFRACTION13791
2.822-2.8320.178526X-RAY DIFFRACTION13790
2.832-2.8420.204470X-RAY DIFFRACTION13794
2.842-2.8530.188463X-RAY DIFFRACTION13789
2.853-2.8630.204526X-RAY DIFFRACTION13793
2.863-2.8740.202494X-RAY DIFFRACTION13794
2.874-2.8850.211553X-RAY DIFFRACTION13794
2.885-2.8960.219550X-RAY DIFFRACTION13793
2.896-2.9080.174504X-RAY DIFFRACTION13793
2.908-2.9190.183480X-RAY DIFFRACTION13791
2.919-2.9310.192517X-RAY DIFFRACTION13793
2.931-2.9430.188488X-RAY DIFFRACTION13789
2.943-2.9550.168517X-RAY DIFFRACTION13790
2.955-2.9670.2519X-RAY DIFFRACTION13791
2.967-2.980.187470X-RAY DIFFRACTION13794
2.98-2.9920.205587X-RAY DIFFRACTION13792
2.992-3.0050.181450X-RAY DIFFRACTION13790
3.005-3.0180.194477X-RAY DIFFRACTION13795
3.018-3.0320.178512X-RAY DIFFRACTION13790
3.032-3.0450.19531X-RAY DIFFRACTION13793
3.045-3.0590.196517X-RAY DIFFRACTION13793
3.059-3.0730.176508X-RAY DIFFRACTION13791
3.073-3.0870.183576X-RAY DIFFRACTION13791
3.087-3.1020.179410X-RAY DIFFRACTION13791
3.102-3.1170.19568X-RAY DIFFRACTION13793
3.117-3.1320.182446X-RAY DIFFRACTION13790
3.132-3.1480.176499X-RAY DIFFRACTION13792
3.148-3.1630.175526X-RAY DIFFRACTION13794
3.163-3.180.186579X-RAY DIFFRACTION13792
3.18-3.1960.17500X-RAY DIFFRACTION13790
3.196-3.2130.184439X-RAY DIFFRACTION13793
3.213-3.230.189529X-RAY DIFFRACTION13792
3.23-3.2480.178502X-RAY DIFFRACTION13793
3.248-3.2660.169549X-RAY DIFFRACTION13794
3.266-3.2840.158542X-RAY DIFFRACTION13794
3.284-3.3030.173478X-RAY DIFFRACTION13792
3.303-3.3220.191491X-RAY DIFFRACTION13792
3.322-3.3420.177482X-RAY DIFFRACTION13792
3.342-3.3620.172540X-RAY DIFFRACTION13792
3.362-3.3820.185513X-RAY DIFFRACTION13791
3.382-3.4030.186475X-RAY DIFFRACTION13792
3.403-3.4250.171504X-RAY DIFFRACTION13795
3.425-3.4470.19526X-RAY DIFFRACTION13792
3.447-3.470.191534X-RAY DIFFRACTION13793
3.47-3.4930.175540X-RAY DIFFRACTION13791
3.493-3.5180.164457X-RAY DIFFRACTION13789
3.518-3.5420.181515X-RAY DIFFRACTION13790
3.542-3.5680.175482X-RAY DIFFRACTION13791
3.568-3.5940.174542X-RAY DIFFRACTION13794
3.594-3.6210.157521X-RAY DIFFRACTION13793
3.621-3.6490.158432X-RAY DIFFRACTION13792
3.649-3.6780.18568X-RAY DIFFRACTION13792
3.678-3.7070.156489X-RAY DIFFRACTION13790
3.707-3.7380.172509X-RAY DIFFRACTION13792
3.738-3.770.164511X-RAY DIFFRACTION13794
3.77-3.8020.157499X-RAY DIFFRACTION13792
3.802-3.8360.156518X-RAY DIFFRACTION13794
3.836-3.8720.165496X-RAY DIFFRACTION13789
3.872-3.9080.151496X-RAY DIFFRACTION13791
3.908-3.9460.143558X-RAY DIFFRACTION13794
3.946-3.9850.163438X-RAY DIFFRACTION13789
3.985-4.0260.137545X-RAY DIFFRACTION13791
4.026-4.0690.144470X-RAY DIFFRACTION13791
4.069-4.1140.132524X-RAY DIFFRACTION13791
4.114-4.1610.124544X-RAY DIFFRACTION13794
4.161-4.2090.127486X-RAY DIFFRACTION13792
4.209-4.2610.131482X-RAY DIFFRACTION13793
4.261-4.3150.128530X-RAY DIFFRACTION13790
4.315-4.3720.115525X-RAY DIFFRACTION13791
4.372-4.4310.121447X-RAY DIFFRACTION13790
4.431-4.4950.117532X-RAY DIFFRACTION13790
4.495-4.5620.124519X-RAY DIFFRACTION13792
4.562-4.6330.109470X-RAY DIFFRACTION13789
4.633-4.7090.13490X-RAY DIFFRACTION13789
4.709-4.790.119513X-RAY DIFFRACTION13792
4.79-4.8770.124482X-RAY DIFFRACTION13791
4.877-4.9710.123514X-RAY DIFFRACTION13789
4.971-5.0720.132515X-RAY DIFFRACTION13791
5.072-5.1820.133475X-RAY DIFFRACTION13790
5.182-5.3020.137517X-RAY DIFFRACTION13793
5.302-5.4350.15506X-RAY DIFFRACTION13792
5.435-5.5820.159511X-RAY DIFFRACTION13790
5.582-5.7460.157466X-RAY DIFFRACTION13791
5.746-5.9310.159511X-RAY DIFFRACTION13787
5.931-6.1420.176483X-RAY DIFFRACTION13787
6.142-6.3880.163464X-RAY DIFFRACTION13788
6.388-6.6780.172450X-RAY DIFFRACTION13779
6.678-7.0290.173449X-RAY DIFFRACTION13781
7.029-7.4680.154523X-RAY DIFFRACTION13794
7.468-8.0420.151491X-RAY DIFFRACTION13791
8.042-8.8470.158469X-RAY DIFFRACTION13785
8.847-10.1170.159408X-RAY DIFFRACTION13774
10.117-12.7090.187325X-RAY DIFFRACTION13759
12.709-48.7360.291281X-RAY DIFFRACTION13750
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.31150.14960.2241.50770.13542.86660.25240.0581-0.58220.3049-0.0961-0.25740.64740.124-0.15150.3749-0.0163-0.12390.21080.06010.592946.9601-17.2911-0.505
22.5213-0.5501-0.33211.32740.281.03650.05680.08010.19970.01960.0315-0.3054-0.04590.042-0.09150.2758-0.0089-0.00760.363-0.04080.313721.78093.3575-20.2161
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA8 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB5 - 259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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