[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3bjx: Structure of a Group I haloacid dehalogenase from Pseudomonas put... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bjx | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of a Group I haloacid dehalogenase from Pseudomonas putida strain PP3 | ||||||
Components | Halocarboxylic acid dehalogenase DehI | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Plasmid | ||||||
Function / homology | 2-haloacid dehalogenase, DehI / Halocarboxylic acid dehydrogenase DehI / hydrolase activity, acting on acid halide bonds, in C-halide compounds / Halocarboxylic acid dehalogenase DehI Function and homology information | ||||||
Biological species | Pseudomonas putida (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Schmidberger, J.W. / Wilce, M.C.J. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2008 Title: The crystal structure of DehI reveals a new alpha-haloacid dehalogenase fold and active-site mechanism Authors: Schmidberger, J.W. / Wilce, J.A. / Weightman, A.J. / Whisstock, J.C. / Wilce, M.C.J. | ||||||
History |
| ||||||
Remark 40 | MOLPROBITY STRUCTURE VALIDATION PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W. ...MOLPROBITY STRUCTURE VALIDATION PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W.DAVIS,V.B.CHEN, : R.M.IMMORMINO,J.J.HEADD,W.B.ARENDALL,J.M.WORD URL : HTTP://KINEMAGE.BIOCHEM.DUKE.EDU/MOLPROBITY/ AUTHORS : I.W.DAVIS,A.LEAVER-FAY,V.B.CHEN,J.N.BLOCK, : G.J.KAPRAL,X.WANG,L.W.MURRAY,W.B.ARENDALL, : J.SNOEYINK,J.S.RICHARDSON,D.C.RICHARDSON REFERENCE : MOLPROBITY: ALL-ATOM CONTACTS AND STRUCTURE : VALIDATION FOR PROTEINS AND NUCLEIC ACIDS : NUCLEIC ACIDS RESEARCH. 2007;35:W375-83. MOLPROBITY OUTPUT SCORES: ALL-ATOM CLASHSCORE : 12.67 BAD ROTAMERS : 2.9% 29/1006 (TARGET 0-1%) RAMACHANDRAN OUTLIERS : 0.5% 6/1203 (TARGET 0.2%) RAMACHANDRAN FAVORED : 98.3% 1183/1203 (TARGET 98.0%) |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3bjx.cif.gz | 247.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3bjx.ent.gz | 208.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3bjx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bj/3bjx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bj/3bjx | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 34866.633 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas putida (bacteria) / Strain: PP3 / Gene: dehI / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Nova Blue / References: UniProt: Q8GJ84, (S)-2-haloacid dehalogenase #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE PUBLISHED SEQUENCE FOR DEHI WITH ASSESSION CODE Q8GJ84 IS WRONG FOR RESIDUE 229. A PROLINE IS ...THE PUBLISHED SEQUENCE FOR DEHI WITH ASSESSION CODE Q8GJ84 IS WRONG FOR RESIDUE 229. A PROLINE IS REPORTED FOR THIS RESIDUE BUT IS IN FACT AN ARGININE AS REPORTED IN THIS STRUCTURE. | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 40.17 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: hanging drop / pH: 6 Details: 25% PEG 3350 w/v, 0.4M Li2SO4, 0.1M Bis-Tris pH 6.0, hanging drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→75.024 Å / Num. obs: 48240 / % possible obs: 96.3 % / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 6.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing set |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set site |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm | FOM : 0.65 / FOM acentric: 0.66 / FOM centric: 0.6 / Reflection: 27694 / Reflection acentric: 26674 / Reflection centric: 1020 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.3→38.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 7.727 / SU ML: 0.188 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.559 / ESU R Free: 0.277 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.182 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→38.15 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
|