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- PDB-3bjq: CRYSTAL STRUCTURE OF A PHAGE-RELATED PROTEIN (BB3626) FROM BORDET... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bjq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PHAGE-RELATED PROTEIN (BB3626) FROM BORDETELLA BRONCHISEPTICA RB50 AT 2.05 A RESOLUTION
要素Phage-related protein
キーワードVIRAL PROTEIN / PHAGE-RELATED PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性phage-related protein like fold / phage-related protein like domain / Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Bordetella bronchiseptica RB50 (気管支敗血症菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of phage-related protein (NP_890161.1) from Bordetella bronchiseptica at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年9月7日Group: Other
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phage-related protein
B: Phage-related protein
C: Phage-related protein
D: Phage-related protein
E: Phage-related protein
F: Phage-related protein
G: Phage-related protein
H: Phage-related protein
I: Phage-related protein
J: Phage-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,72133
ポリマ-349,41310
非ポリマー4,30823
24,0681336
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.390, 188.320, 105.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I
101J
111A
121B
131C
141D
151E
161F
171G
181H
191I
201J
211A
221B
231C
241D
251E
261F
271G
281H
291I
301J
311A
321B
331C
341D
351E
361F
371G
381H
391I
401J

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALLYSAA12 - 6013 - 61
21VALLYSBB12 - 6013 - 61
31VALLYSCC12 - 6013 - 61
41VALLYSDD12 - 6013 - 61
51VALLYSEE12 - 6013 - 61
61VALLYSFF12 - 6013 - 61
71VALLYSGG12 - 6013 - 61
81VALLYSHH12 - 6013 - 61
91VALLYSII12 - 6013 - 61
101VALLYSJJ12 - 6013 - 61
112GLUCYSAA75 - 18976 - 190
122GLUCYSBB75 - 18976 - 190
132GLUCYSCC75 - 18976 - 190
142GLUCYSDD75 - 18976 - 190
152GLUCYSEE75 - 18976 - 190
162GLUCYSFF75 - 18976 - 190
172GLUCYSGG75 - 18976 - 190
182GLUCYSHH75 - 18976 - 190
192GLUCYSII75 - 18976 - 190
202GLUCYSJJ75 - 18976 - 190
213ILEARGAA209 - 227210 - 228
223ILEARGBB209 - 227210 - 228
233ILEARGCC209 - 227210 - 228
243ILEARGDD209 - 227210 - 228
253ILEARGEE209 - 227210 - 228
263ILEARGFF209 - 227210 - 228
273ILEARGGG209 - 227210 - 228
283ILEARGHH209 - 227210 - 228
293ILEARGII209 - 227210 - 228
303ILEARGJJ209 - 227210 - 228
314GLYPROAA237 - 313238 - 314
324GLYPROBB237 - 313238 - 314
334GLYPROCC237 - 313238 - 314
344GLYPRODD237 - 313238 - 314
354GLYPROEE237 - 313238 - 314
364GLYPROFF237 - 313238 - 314
374GLYPROGG237 - 313238 - 314
384GLYPROHH237 - 313238 - 314
394GLYPROII237 - 313238 - 314
404GLYPROJJ237 - 313238 - 314

-
要素

#1: タンパク質
Phage-related protein


分子量: 34941.262 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bordetella bronchiseptica RB50 (気管支敗血症菌)
生物種: Bordetella bronchiseptica / : RB50 / NCTC 13252 / 遺伝子: NP_890161.1, BB3626 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q7WDF2, UniProt: A0A0H3LS71*PLUS
#2: 化合物...
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / : C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1336 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.5451.5THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MAD METHOD USING ANOTHER CRYSTAL AT LOWER RESOLUTION. THE CRYSTAL USED FOR REFINEMENT IS NOT ISOMORPHOUS TO THE CRYSTAL USED FOR PHASING. RIGID BODY REFINEMENT OF THE INITIAL MAD MODEL WAS SUFFICIENT TO ORIENT THE MONOMERS IN THE SET USED FOR REFINEMENT.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法5.79NANODROP, 25.1% PEG 200, 5.0% PEG 3000, 0.1M MES pH 5.79, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法6NANODROP, 30.0% PEG 200, 5.0% PEG 3000, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-D10.9184
シンクロトロンSSRL BL11-120.97916, 0.91162
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2007年10月25日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2007年4月9日Flat mirror (vertical focusing)
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) Double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
20.979161
30.911621
反射解像度: 2.05→49.147 Å / Num. obs: 216795 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.49 % / Biso Wilson estimate: 33.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.24
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.05-2.083.780.8471.734704918499.3
2.08-2.150.7121.9747791957599.8
2.15-2.240.582.4830632172999.8
2.24-2.340.4633775232033899.6
2.34-2.470.3424834662175799.8
2.47-2.620.2585.2770712006299.8
2.62-2.820.37.61216532055099.8
2.82-3.10.22711.31546022061499.8
3.1-3.550.11418.41610912093999.8
3.55-4.470.05827.91612502094299.8
4.47-49.1470.04634.11601722110599.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→49.147 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 9.972 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. CHLORIDE ION AND PEG 200 (PG4) ARE PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS. 5. R FREE SET WAS SELECTED USING THIN SHELLS METHOD DUE TO HIGH NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3532 1.6 %THIN SHELLS
Rwork0.186 ---
obs0.186 216789 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.017 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.64 Å20 Å20.1 Å2
2---1.2 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→49.147 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22752 0 262 1336 24350
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02223670
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0216050
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.97532156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.892339238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.75152983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.12423.992967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.783153724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.56515134
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.23556
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0226153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.024549
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.24583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.216385
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.211427
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.212349
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.21368
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0730.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2160.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2130.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.491315298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.41735976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.337523943
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.24489720
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.874118193
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1497TIGHT POSITIONAL0.10.1
2B1497TIGHT POSITIONAL0.130.1
3C1497TIGHT POSITIONAL0.090.1
4D1497TIGHT POSITIONAL0.120.1
5E1497TIGHT POSITIONAL0.10.1
6F1497TIGHT POSITIONAL0.10.1
7G1497TIGHT POSITIONAL0.110.1
8H1497TIGHT POSITIONAL0.10.1
9I1497TIGHT POSITIONAL0.090.1
10J1497TIGHT POSITIONAL0.160.1
1A1689MEDIUM POSITIONAL0.30.5
2B1689MEDIUM POSITIONAL0.350.5
3C1689MEDIUM POSITIONAL0.320.5
4D1689MEDIUM POSITIONAL0.340.5
5E1689MEDIUM POSITIONAL0.370.5
6F1689MEDIUM POSITIONAL0.340.5
7G1689MEDIUM POSITIONAL0.290.5
8H1689MEDIUM POSITIONAL0.380.5
9I1689MEDIUM POSITIONAL0.310.5
10J1689MEDIUM POSITIONAL0.390.5
1A1497TIGHT THERMAL0.531.2
2B1497TIGHT THERMAL0.481.2
3C1497TIGHT THERMAL0.381.2
4D1497TIGHT THERMAL0.51.2
5E1497TIGHT THERMAL0.491.2
6F1497TIGHT THERMAL0.411.2
7G1497TIGHT THERMAL0.481.2
8H1497TIGHT THERMAL0.451.2
9I1497TIGHT THERMAL0.431.2
10J1497TIGHT THERMAL0.541.2
1A1689MEDIUM THERMAL1.393
2B1689MEDIUM THERMAL1.363
3C1689MEDIUM THERMAL1.213
4D1689MEDIUM THERMAL1.43
5E1689MEDIUM THERMAL1.313
6F1689MEDIUM THERMAL1.223
7G1689MEDIUM THERMAL1.363
8H1689MEDIUM THERMAL1.253
9I1689MEDIUM THERMAL1.223
10J1689MEDIUM THERMAL1.443
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 276 -
Rwork0.277 15688 -
all-15964 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5453-0.0691-0.30920.46350.51871.44970.0008-0.06760.02530.1505-0.04040.06770.2283-0.17910.0396-0.078-0.0279-0.0168-0.0411-0.0254-0.0688-101.737677.1966-10.1837
21.04570.38760.11320.62740.06510.8725-0.0138-0.03370.0580.07440.02420.01420.0987-0.0938-0.0104-0.0194-0.03970.0233-0.1090.0227-0.0996-93.959539.377428.706
30.9405-0.15650.91860.7034-0.56072.4765-0.08050.2961-0.2061-0.03590.03390.05940.11070.05490.0466-0.0507-0.07230.080.1114-0.11570.0367-116.242661.290315.5133
40.4032-0.06380.23151.0701-0.28240.4173-0.0423-0.02480.0451-0.130.0074-0.20680.1032-0.01140.0348-0.0893-0.0130.0661-0.109-0.0122-0.062-70.743565.3526-12.3932
50.0987-0.0940.0160.4347-0.22830.62750.0439-0.0392-0.05140.0554-0.0329-0.20120.15570.0684-0.011-0.055-0.0105-0.0098-0.09730.0008-0.0122-66.047842.131112.3116
61.5692-0.6950.31131.2177-0.53560.2827-0.1220.00160.15710.38480.007-0.1872-0.25750.09710.1150.0666-0.0694-0.03790.01560.07390.0091-86.806987.854465.9634
71.26410.3403-0.14870.673-0.0510.6350.05910.0081-0.03180.0953-0.04570.0178-0.1330.0048-0.0135-0.0457-0.0261-0.0515-0.0504-0.0182-0.0688-55.132881.890757.9547
81.4078-0.629-0.21340.6770.08890.4594-0.0785-0.0319-0.00930.18950.0835-0.0325-0.02760.0521-0.0050.01550.0279-0.0019-0.0879-0.0141-0.0776-72.8221119.236522.6587
90.1131-0.15810.12060.49490.06230.87080.00260.00260.0268-0.0620.0636-0.04-0.14760.0218-0.0661-0.0533-0.01980.0128-0.0261-0.05040.0094-45.7337101.336631.2229
100.29070.02250.16580.97910.39591.57620.0082-0.0667-0.01990.04260.1022-0.01650.045-0.0231-0.1104-0.08610.04690.0264-0.0731-0.0097-0.1018-97.5631112.194343.8828
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA8 - 3149 - 315
2X-RAY DIFFRACTION2BB8 - 3149 - 315
3X-RAY DIFFRACTION3CC8 - 3149 - 315
4X-RAY DIFFRACTION4DD8 - 3159 - 316
5X-RAY DIFFRACTION5EE8 - 3159 - 316
6X-RAY DIFFRACTION6FF8 - 3159 - 316
7X-RAY DIFFRACTION7GG8 - 3159 - 316
8X-RAY DIFFRACTION8HH8 - 3149 - 315
9X-RAY DIFFRACTION9II8 - 3159 - 316
10X-RAY DIFFRACTION10JJ8 - 3159 - 316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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