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- PDB-3b9t: Crystal structure of predicted acetamidase/formamidase (YP_546212... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b9t
タイトルCrystal structure of predicted acetamidase/formamidase (YP_546212.1) from Methylobacillus flagellatus KT at 1.58 A resolution
要素Twin-arginine translocation pathway signal protein
キーワードHYDROLASE / YP_546212.1 / predicted acetamidase/formamidase / Acetamidase/Formamidase family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Acetamidase/Formamidase / Acetamidase/Formamidase family / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / metal ion binding / Twin-arginine translocation pathway signal
機能・相同性情報
生物種Methylobacillus flagellatus KT (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of predicted acetamidase/formamidase (YP_546212.1) from Methylobacillus flagellatus KT at 1.58 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE 1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE 1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. A PUTATIVE TWIN ARGININE SIGNAL PEPTIDE CLEAVAGE SITE IS LOCATED BETWEEN RESIDUES 57 AND 58. MASS SPECTROMETRY INDICATED THAT THE FULL LENGTH PROTEIN WAS PRESENT DURING PURIFICATION, HOWEVER, IT IS POSSIBLE THAT THE SHORTER CLEAVED PRODUCT WAS CRYSTALLIZED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Twin-arginine translocation pathway signal protein
B: Twin-arginine translocation pathway signal protein
C: Twin-arginine translocation pathway signal protein
D: Twin-arginine translocation pathway signal protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,04655
ポリマ－214,2364
非ポリマー2,81051
水30,5531696
1
A: Twin-arginine translocation pathway signal protein
B: Twin-arginine translocation pathway signal protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,36825
ポリマ－107,1182
非ポリマー1,25023
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
手法PISA
2
C: Twin-arginine translocation pathway signal protein
D: Twin-arginine translocation pathway signal protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,67830
ポリマ－107,1182
非ポリマー1,56028
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.165, 82.723, 83.576
Angle α, β, γ (deg.)107.820, 105.810, 95.180
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: HIS / End label comp-ID: GLY / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 69 - 480 / Label seq-ID: 70 - 481

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
Twin-arginine translocation pathway signal protein


分子量: 53558.922 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylobacillus flagellatus KT (バクテリア)
生物種: Methylobacillus flagellatus / 株: KT, DSM 6875 / 遺伝子: YP_546212.1, Mfla_2104 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q1GZG6
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1696 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細REMARK 999 REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG ...REMARK 999 REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION REMARK 999 TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE REMARK 999 LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: NANODROP, 1.0M LiCl, 20.0% PEG 6000, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月5日 / 詳細: KOHZU: Double crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→29.814 Å / Num. obs: 196551 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 13.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.58-1.621.90.4591.627870143340.45994.2
1.62-1.671.90.384227156139600.38494.4
1.67-1.711.90.3232.326465136070.32394.6
1.71-1.771.90.2722.825933133340.27295
1.77-1.821.90.2173.525047129100.21795.2
1.82-1.891.90.1774.124179124710.17795.3
1.89-1.961.90.1464.923392120760.14695.6
1.96-2.041.90.122622588116820.12295.8
2.04-2.131.90.1036.921586111980.10396.1
2.13-2.231.90.0937.420703107440.09396.2
2.23-2.361.90.0897.719581102200.08996.4
2.36-2.51.90.0877.81846096740.08796.5
2.5-2.671.90.0837.91739191080.08396.6
2.67-2.881.90.0788.31613484650.07896.3
2.88-3.161.90.0679.51453077740.06796.5
3.16-3.531.80.058111276470390.05896.6
3.53-4.081.80.052121089161960.05296.1
4.08-520.052121063453420.05298.7
5-7.0720.079.2833941820.0799
7.07-29.81420.0748.4443622350.07497.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.58→29.814 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 3.099 / SU ML: 0.055 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.082
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. EDO, CL MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. MG IONS ARE MODELED BASED ON DENSITY AND COORDINATION. THE ASSIGNMENT OF MG AND THE EDO NEXT TO IT IS TENTATIVE. 6. THERE ARE NO DENSITIES FOR THE N-TERMINAL RESIDUES 0-63 OF A/C/D CHAINS AND 0-67 OF B CHAIN ALTHOUGH MASS SPECTROSCOPY INDICATED THAT THEY ARE LIKELY TO BE PRESENT DURING PURIFICATION. THE SEQUENCE ANALYSIS INDICATED THAT THIS PROTEIN LIKELY CONTAINS A TWIN ARGININE SIGNAL PEPTIDE WITH A PUTATIVE CLEAVAGE SITE BETWEEN RESIDUES 57 AND 58. AS A RESULT, IT IS ALSO POSSIBLE THAT THE SHORTER CLEAVED PRODUCT WAS CRYSTALLIZED. 7. RAMACHANDRAN OUTLIERS 349 FOR ALL CHAINS ARE SUPPORTED BY WELL DEFINED DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 9907 5 %RANDOM
Rwork0.138 ---
obs0.14 196547 95.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.157 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20.25 Å20.34 Å2
2--0.37 Å2-0.12 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→29.814 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12906 0 174 1696 14776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02213635
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.9518518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.929322687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.46451753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.97224.133600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.291152144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0831562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.210012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.26590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.26881
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.21291
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1740.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2230.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1450.238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.82438940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.73633448
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.296513607
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0185808
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.052114866
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2357MEDIUM POSITIONAL0.120.5
2B2357MEDIUM POSITIONAL0.180.5
3C2357MEDIUM POSITIONAL0.10.5
4D2357MEDIUM POSITIONAL0.090.5
1A2748LOOSE POSITIONAL0.185
2B2748LOOSE POSITIONAL0.255
3C2748LOOSE POSITIONAL0.35
4D2748LOOSE POSITIONAL0.185
1A2357MEDIUM THERMAL1.252
2B2357MEDIUM THERMAL0.922
3C2357MEDIUM THERMAL1.32
4D2357MEDIUM THERMAL0.882
1A2748LOOSE THERMAL1.8510
2B2748LOOSE THERMAL1.5510
3C2748LOOSE THERMAL1.9410
4D2748LOOSE THERMAL1.4210
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.621 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 705 -
Rwork0.214 13595 -
all-14300 -
obs--94.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3478-0.06270.00890.21580.0950.4993-0.0612-0.0365-0.08370.0653-0.01720.01320.1640.04310.07840.03370.01820.0363-0.05170.0264-0.00319.079837.123711.9073
20.3407-0.06720.02850.3018-0.05010.2955-0.02280.0771-0.0219-0.0699-0.03390.0070.0606-0.01140.0568-0.0041-0.00660.0082-0.0068-0.0362-0.03028.020747.1373-22.2396
30.3452-0.0132-0.09750.1987-0.05350.2219-0.0075-0.03990.00110.0352-0.01120.0017-0.00750.0150.0187-0.0315-0.0031-0.0173-0.0276-0.0109-0.02877.223971.97121.7988
40.3551-0.0142-0.09180.1410.03480.28260.01450.0680.0595-0.0237-0.0208-0.0107-0.0332-0.00330.0063-0.03280.0068-0.0145-0.02270.025-0.012320.96882.0128-11.5192
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA64 - 48265 - 483
2X-RAY DIFFRACTION2BB68 - 48169 - 482
3X-RAY DIFFRACTION3CC64 - 48265 - 483
4X-RAY DIFFRACTION4DD68 - 48169 - 482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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