[日本語] English
万見
- PDB-3b9p: Spastin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b9p
タイトルSpastin
要素CG5977-PA, isoform A
キーワードHYDROLASE / AAA ATPase / ATP-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of axon extension involved in regeneration / hemocyte migration / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / negative regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / mitotic chromosome movement towards spindle pole ...negative regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of axon extension involved in regeneration / hemocyte migration / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / negative regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / mitotic chromosome movement towards spindle pole / regulation of terminal button organization / microtubule severing / positive regulation of lipid metabolic process / positive regulation of microtubule depolymerization / mitotic spindle elongation / negative regulation of microtubule depolymerization / positive regulation of dendrite morphogenesis / protein hexamerization / mitotic sister chromatid segregation / alpha-tubulin binding / lipid droplet / adult locomotory behavior / isomerase activity / locomotory behavior / terminal bouton / neuromuscular junction / microtubule cytoskeleton organization / spindle / nervous system development / chromosome / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / microtubule / cell division / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Roll-Mecak, A. / Vale, R.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis of microtubule severing by the hereditary spastic paraplegia protein spastin.
著者: Roll-Mecak, A. / Vale, R.D.
履歴
登録2007年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CG5977-PA, isoform A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8882
ポリマ－32,8521
非ポリマー351
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.901, 83.901, 95.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 CG5977-PA, isoform A / CG5977-PB / isoform B


分子量: 32852.461 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 463-758 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spas / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IMX5, UniProt: Q8I0P1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG400, 0.2M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 10099 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 64.8 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 918 / Rsym value: 0.413

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 659210.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1006 10.3 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.245 9741 93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.5425 Å2 / ksol: 0.295648 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.89 Å210.14 Å20 Å2
2--5.89 Å20 Å2
3----11.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1973 0 1 15 1989
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 132 10.2 %
Rwork0.397 1163 -
obs--74.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る