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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3b8l | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE AROMATIC RING HYDROXYLASE (SARO_3538) FROM NOVOSPHINGOBIUM AROMATICIVORANS DSM AT 1.75 A RESOLUTION | ||||||
![]() | Uncharacterized protein | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / PUTATIVE AROMATIC RING HYDROXYLASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | SnoaL-like domain / SnoaL-like domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / SnoaL-like domain-containing protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of NTF2-like protein of unknown function (YP_001165924.1) from Novosphingobium aromaticivorans DSM 12444 at 1.75 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 202.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 166.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 502.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 513.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 45.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 66 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18640.736 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: DSM 12444 / 遺伝子: YP_001165924.1, Saro_3538 / プラスミド: speedET / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | ChemComp-PEG / | #4: 化合物 | ChemComp-CL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | REMARK 999 SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: NANODROP, 30.0% Glycerol, 5.6% PEG 4000, 0.1M Acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月30日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.75→29.54 Å / Num. obs: 109179 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 12.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. GLYCEROL AND POLYETHYLENE GLYCOL WERE MODELED FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.332 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.75→29.54 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.75→1.8 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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