[日本語] English
万見
- PDB-3b3x: Crystal structure of class A beta-lactamase of Bacillus lichenifo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b3x
タイトルCrystal structure of class A beta-lactamase of Bacillus licheniformis BS3 with aminocitrate
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / beta-lactamase / aminocitrate / Antibiotic resistance / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Beta-lactamase / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(carboxymethyl)-D-aspartic acid / Beta-lactamase / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sauvage, E. / Herman, R. / Kerff, F. / Charlier, P.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2008
タイトル: 2-Aminopropane-1,2,3-tricarboxylic acid: Synthesis and co-crystallization with the class A beta-lactamase BS3 of Bacillus licheniformis
著者: Beck, J. / Sauvage, E. / Charlier, P. / Marchand-Brynaert, J.
履歴
登録2007年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4094
ポリマ－59,0272
非ポリマー3822
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.665, 104.710, 63.884
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 29513.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus licheniformis (バクテリア) / 株: BS3
参照: UniProt: P94458, UniProt: P00808*PLUS, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-A33 / 2-(carboxymethyl)-D-aspartic acid


分子量: 191.139 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H9NO6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 5micro-l of a protein solution (at a concentration of 38mg/ml in 50mM NaCl, 10mM Tris buffer, pH 7.2), 4micro-l of 8% PEG 6000 in 100mM sodium aminocitrate buffer (pH 3.4) plus 1micro-l of 0. ...詳細: 5micro-l of a protein solution (at a concentration of 38mg/ml in 50mM NaCl, 10mM Tris buffer, pH 7.2), 4micro-l of 8% PEG 6000 in 100mM sodium aminocitrate buffer (pH 3.4) plus 1micro-l of 0.1M urea additive, equilibrated against 1ml of a 20% PEG 6000, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年3月4日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→63.758 Å / Num. obs: 17440 / % possible obs: 82.3 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.641.70.3711.9392623100.37175.5
2.64-2.81.70.2912.5370822450.29177
2.8-2.991.60.1983.7339521280.19878.4
2.99-3.231.60.1355.2323520540.13580.3
3.23-3.541.60.0947.6327120260.09486.3
3.54-3.951.80.0837.9355119360.08390.1
3.95-4.562.20.06310.5375117050.06389.5
4.56-5.592.60.05611.5358013950.05688
5.59-7.912.90.04414.3311610750.04485.8
7.91-36.472.90.04210.816455660.04281.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W7F

1w7f


解像度: 2.5→36.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / SU B: 11.704 / SU ML: 0.261 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.393 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 887 5.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.223 17393 81.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.959 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20.05 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→36.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3988 0 26 156 4170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0224072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8341.9855516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6665508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.22325.161186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.14615738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8021528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023038
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2860.22415
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.22777
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2260.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2680.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3160.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7781.52602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35424102
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.85731635
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9644.51414
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 67 -
Rwork0.297 1102 -
all-1169 -
obs--74.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る