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- PDB-3b3f: The 2.2 A crystal structure of the catalytic domain of coactivato... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b3f
タイトルThe 2.2 A crystal structure of the catalytic domain of coactivator-associated arginine methyl transferase I(CARM1,142-478), in complex with S-adenosyl homocysteine
要素Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / Chromatin regulator / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / S-adenosyl-L-methionine / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


Estrogen-dependent gene expression / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R26 methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / negative regulation of dendrite development / histone H3R2 methyltransferase activity ...Estrogen-dependent gene expression / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R26 methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / negative regulation of dendrite development / histone H3R2 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / : / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / response to cAMP / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of fat cell differentiation / estrogen receptor signaling pathway / protein localization to chromatin / : / RNA splicing / RNA polymerase II transcription regulator complex / mRNA processing / methylation / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 ...Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Functional insights from structures of coactivator-associated arginine methyltransferase 1 domains.
著者: Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary crystallographic study of isolated modules of the mouse coactivator-associated arginine methyltransferase 1.
著者: Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J.
履歴
登録2007年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,6348
ポリマ－155,0974
非ポリマー1,5384
水10,106561
1
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3174
ポリマ－77,5482
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
手法PISA
2
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3174
ポリマ－77,5482
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.819, 98.689, 206.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Protein arginine N-methyltransferase 4 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1


分子量: 38774.160 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q4AE70, EC: 2.1.1.125, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 561 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 19% PEG 3350, 0.15M sodium malate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29
検出器検出器: CCD / 日付: 2007年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 74162 / Num. obs: 74162 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Rsym value: 0.208 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→29.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 10.789 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.26 / ESU R Free: 0.206 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23356 3864 5 %RANDOM
Rwork0.18231 ---
obs0.18487 74162 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.181 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å20 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3----1.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10804 0 104 561 11469
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02211192
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4021.95415180
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.41951344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.53724.122524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.745151856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1021548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21668
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.25028
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.27622
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1940.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7671.56926
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.243210880
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10234916
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2124.54300
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 284 -
Rwork0.186 5199 -
obs--96.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77580.11890.33171.10310.310.5986-0.0258-0.01920.02060.0781-0.0078-0.121-0.05550.09560.0336-0.084-0.03680.0222-0.07980.0227-0.084755.365626.7154125.4928
20.7786-0.00190.36760.33570.37311.46230.0915-0.10760.01830.0325-0.01970.0097-0.1922-0.1977-0.0717-0.01040.06510.0735-0.06740.0755-0.025421.068121.9721129.2137
30.86640.0682-0.16670.57190.03021.24380.1199-0.10890.01830.041-0.0211-0.135-0.36960.2194-0.0987-0.0021-0.07210.0418-0.06030.0135-0.079716.6488-21.559322.1037
40.46230.04460.14070.25110.40461.28620.0311-0.11070.00590.0869-0.0580.0278-0.0599-0.08240.0268-0.04360.008-0.004-0.02430.035-0.0738-17.4273-28.457625.66
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A142 - 478
2X-RAY DIFFRACTION1A481
3X-RAY DIFFRACTION2B142 - 478
4X-RAY DIFFRACTION2B481
5X-RAY DIFFRACTION3C142 - 478
6X-RAY DIFFRACTION3C481
7X-RAY DIFFRACTION4D142 - 478
8X-RAY DIFFRACTION4D481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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