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- PDB-3b28: Hsp90 alpha N-terminal domain in complex with an inhibitor CH5015765 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b28
タイトルHsp90 alpha N-terminal domain in complex with an inhibitor CH5015765
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードChaperone/Chaperone inhibitor / Chaperone-Chaperone inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / nitric-oxide synthase regulator activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / activation of innate immune response / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / lysosomal lumen / positive regulation of interferon-beta production / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Downregulation of ERBB2 signaling / response to estrogen / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / neuron migration / Aggrephagy / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B2X / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Fukami, T.A. / Ono, N.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Lead generation of heat shock protein 90 inhibitors by a combination of fragment-based approach, virtual screening, and structure-based drug design
著者: Miura, T. / Fukami, T.A. / Hasegawa, K. / Ono, N. / Suda, A. / Shindo, H. / Yoon, D.O. / Kim, S.J. / Na, Y.J. / Aoki, Y. / Shimma, N. / Tsukuda, T. / Shiratori, Y.
履歴
登録2011年7月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4067
ポリマ－51,5762
非ポリマー8305
水13,763764
1
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2494
ポリマ－25,7881
非ポリマー4613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1573
ポリマ－25,7881
非ポリマー3692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4988
ポリマ－51,5762
非ポリマー9226
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area2260 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18850 Å2
手法PISA
4
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3146
ポリマ－51,5762
非ポリマー7384
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area2190 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area19100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.980, 98.810, 64.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.43, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1-

MG

21A-307-

HOH

31A-764-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 25787.965 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-B2X / 4-(5-chloro-1H,3H-benzo[de]isochromen-6-yl)-6-(methylsulfanyl)-1,3,5-triazin-2-amine / CH-5015765


分子量: 344.819 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13ClN4OS
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 764 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 22%(w/v) PEG2000 MME, 0.2M MgCl2, 0.1M MES-Na, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 1.83 % / 数: 199536 / Rmerge(I) obs: 0.036 / D res high: 1.35 Å / D res low: 35.44 Å
反射解像度: 1.35→35.44 Å / Num. all: 199536 / Num. obs: 108846 / % possible obs: 90.8 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 19.86 Å2 / Rsym value: 0.036 / Net I/av σ(I): 11.262 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) allNum. measured allNum. unique allRrim(I) all% possible all
1.35-1.391.80.292.421434479470.3990.23
1.39-1.421.790.242.961377577120.3288.98
1.42-1.471.750.193.721301174400.2688.98
1.47-1.511.870.164.411390774550.2191.73
1.51-1.561.850.135.681348472920.1792.18
1.56-1.611.840.116.841296570570.1492.08
1.61-1.681.830.098.111232967340.1291.93
1.68-1.741.790.089.411149164070.189.9
1.74-1.821.740.0611.961066361290.0890.12
1.82-1.911.870.0514.031137260860.0793.21
1.91-2.011.860.0415.871066657280.0692.78
2.01-2.141.850.0418.721000454030.0592.26
2.14-2.281.850.0319.47933150450.0491.3
2.28-2.471.730.0321.35787745420.0488.49
2.47-2.71.820.0324.18794243640.0392.59
2.7-3.021.950.0223.93769439390.0391.89
3.02-3.491.950.0224.86669034230.0390.58
3.49-4.271.920.0224.2539828140.0387.4
4.27-6.041.890.0221.03406221480.0386.76
6.04-35.442.140.0315.55253111810.0485.03

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 38.95
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å35.44 Å
Translation2.5 Å35.44 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.3.16 2010/01/06データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER2.9.7精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→35.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9592 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9522 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.052 / SU Rfree Blow DPI: 0.052 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.05
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1806 5433 4.99 %RANDOM
Rwork0.1627 ---
obs0.1636 108845 90.45 %-
原子変位パラメータBiso max: 100.35 Å2 / Biso mean: 17.4544 Å2 / Biso min: 6.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.116 Å20 Å2-1.3717 Å2
2--2.3303 Å20 Å2
3----2.4463 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.133 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→35.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3278 0 54 764 4096
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1311SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes95HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes529HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3570HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion484SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4877SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3570HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4849HARMONIC21.11
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.46
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2159 381 4.91 %
Rwork0.2064 7379 -
all0.2069 7760 -
obs--90.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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