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- PDB-3azd: Crystal structure of tropomyosin N-terminal fragment at 0.98A res... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3azd
タイトルCrystal structure of tropomyosin N-terminal fragment at 0.98A resolution
要素short alpha-tropomyosin,transcription factor GCN4
キーワードACTIN-BINDING PROTEIN / coiled-coil / muscle protein
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / actin binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / cytoskeleton / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Tropomyosin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.98 Å
データ登録者Meshcheryakov, V.A. / Krieger, I. / Kostyukova, A.S. / Samatey, F.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structure of a tropomyosin N-terminal fragment at 0.98 A resolution
著者: Meshcheryakov, V.A. / Krieger, I. / Kostyukova, A.S. / Samatey, F.A.
履歴
登録2011年5月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.pdbx_description
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: short alpha-tropomyosin,transcription factor GCN4
B: short alpha-tropomyosin,transcription factor GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5502
ポリマ－8,5502
非ポリマー00
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area5230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.000, 33.000, 52.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質・ペプチド short alpha-tropomyosin,transcription factor GCN4


分子量: 4274.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized tropomyosin fragment
由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (合成) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
参照: UniProt: Q6AZ25, UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.17M ammonium sulfate, 10% PEG 4000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月18日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.98→15.73 Å / Num. all: 34162 / Num. obs: 34162 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 0.98→1.03 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IHQ model1

1ihq


解像度: 0.98→14.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 0.144 / SU ML: 0.008 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.005 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17084 1799 5 %RANDOM
Rwork0.16737 ---
obs0.16753 34162 98.74 %-
all-34162 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.98→14.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数504 0 0 91 595
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022506
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4151.983672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.904558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.52722.85728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.1815112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.712158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4031.5296
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8752472
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7443210
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0174.5200
LS精密化 シェル解像度: 0.98→1.005 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 135 -
Rwork0.319 2554 -
obs--99.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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