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- PDB-3axi: Crystal structure of isomaltase in complex with maltose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3axi
タイトルCrystal structure of isomaltase in complex with maltose
要素Oligo-1,6-glucosidase IMA1
キーワードHYDROLASE / (BETA/ALPHA)8-BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


disaccharide catabolic process / glucan 1,4-alpha-maltotriohydrolase activity / oligo-1,6-glucosidase activity / oligo-1,6-glucosidase / maltose catabolic process / sucrose alpha-glucosidase activity / : / sucrose catabolic process / alpha-amylase activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / Oligo-1,6-glucosidase IMA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Yamamoto, K. / Miyake, H. / Kusunoki, M. / Osaki, S.
引用ジャーナル: J.Biosci.Bioeng. / 年: 2011
タイトル: Steric hindrance by 2 amino acid residues determines the substrate specificity of isomaltase from Saccharomyces cerevisiae
著者: Yamamoto, K. / Miyake, H. / Kusunoki, M. / Osaki, S.
履歴
登録2011年4月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligo-1,6-glucosidase IMA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8403
ポリマ－68,6191
非ポリマー2202
水10,827601
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.474, 115.373, 61.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Oligo-1,6-glucosidase IMA1 / Alpha-glucosidase / Flocculent-specific protein 2 / Isomaltase 1


分子量: 68619.305 Da / 分子数: 1 / 変異: E277A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: D-346 / 遺伝子: IMA1, FSP2, YGR287C / プラスミド: PKP1500 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P53051, oligo-1,6-glucosidase
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細MALTOSE WAS CO-CRYSTALLIZED WITH ISOMALTASE, BUT THE REDUCING END GLUCOSE RESIDUE OF MALTOSE WAS ...MALTOSE WAS CO-CRYSTALLIZED WITH ISOMALTASE, BUT THE REDUCING END GLUCOSE RESIDUE OF MALTOSE WAS NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 50mM HEPES, 0.2M lithium acetate, 21% (w/v) PEG 3350, 0.2M maltose , pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→18.83 Å / Num. all: 131180 / Num. obs: 121866 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 10.5 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3AJ7

3aj7


解像度: 1.4→18.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 0.699 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19432 6163 5.1 %RANDOM
Rwork0.17915 ---
obs0.17991 115699 92.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.585 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→18.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4831 0 13 601 5445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.9346765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8965585
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.19424.335263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.30415830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8841525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2679
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023912
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.22447
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.23415
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0720.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1160.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0710.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5591.52998
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91724729
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.47232330
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3264.52036
LS精密化 シェル解像度: 1.397→1.433 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 495 -
Rwork0.207 8283 -
obs--91.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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