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- PDB-3axb: Structure of a dye-linked L-proline dehydrogenase from the aerobi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3axb
タイトルStructure of a dye-linked L-proline dehydrogenase from the aerobic hyperthermophilic archaeon, Aeropyrum pernix
要素Putative oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dinucleotide-binding fold
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PROLINE / Oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Sakuraba, H. / Ohshima, T. / Satomura, T. / Yoneda, K. / Hara, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of Novel Dye-linked L-Proline Dehydrogenase from Hyperthermophilic Archaeon Aeropyrum pernix
著者: Sakuraba, H. / Satomura, T. / Kawakami, R. / Kim, K. / Hara, Y. / Yoneda, K. / Ohshima, T.
履歴
登録2011年4月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22012年6月20日Group: Database references
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7459
ポリマ－49,4721
非ポリマー1,2738
水3,675204
1
A: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子

A: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,49118
ポリマ－98,9442
非ポリマー2,54616
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_646y+1,x-1,-z+11
Buried area4060 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area32210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.182, 60.182, 274.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Putative oxidoreductase / L-proline dehydrogenase


分子量: 49472.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9YCJ0
#2: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.96 %
解説: the number of unique measured reflections for data collection contains Friedel pairs.
Mosaicity: 0.228 °
結晶化温度: 293 K / 手法: シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, ammonium acetate, tri-sodium citrate dihydrate, pH 5.6, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.97884, 0.97910, 0.96388
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月18日 / 詳細: Rhodium coated silicon single crystal
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978841
20.97911
30.963881
Reflection冗長度: 7.6 % / 数: 556722 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 1.06 / D res high: 1.92 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 73092 / % possible obs: 99.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.145099.410.031.2737.6
3.284.1410010.0391.5937.7
2.873.2899.810.0431.1177.7
2.612.8799.910.0581.0177.7
2.422.6199.810.0740.9767.7
2.282.4299.710.0910.9587.7
2.162.2899.610.1120.9437.7
2.072.1699.510.1490.9067.7
1.992.0799.310.2070.8917.7
1.921.9996.610.2520.8886.9
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 73214 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.92→30.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 2.718 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2047 1952 5 %RANDOM
Rwork0.1877 ---
all0.1886 38788 --
obs0.1886 38788 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.59 Å2 / Biso mean: 21.877 Å2 / Biso min: 10.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å20 Å2
2--0.77 Å20 Å2
3----1.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→30.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3299 0 85 204 3588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.9994683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0495427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.97922.353153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.74615541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7441537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7741.52119
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45323381
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6531338
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3254.51302
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 121 -
Rwork0.201 2474 -
all-2595 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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