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- PDB-3aww: Crystal structure of Streptomyces tyrosinase in a complex with ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aww
タイトルCrystal structure of Streptomyces tyrosinase in a complex with caddie soaked in a Cu(II)-containing solution for 80 hr: occupancy of CuA is high
要素
  • MelC
  • Tyrosinase
キーワードOXIDOREDUCTASE/METAL TRANSPORT / TYROSINASE / BINARY COMPLEX / TYPE-3 COPPER / DIOXYGEN / COPPER TRANSFER / OXIDOREDUCTASE-METAL TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosinase activity / melanin biosynthetic process / pigmentation / copper ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosinase co-factor MelC1 / Tyrosinase co-factor MelC1 / protein ne1242 fold / protein ne1242 domain like / Copper chaperone GriE/MELC1 superfamily / di-copper center containing domain from catechol oxidase / Di-copper center containing domain from catechol oxidase / Tyrosinase CuA-binding region signature. / Common central domain of tyrosinase / Tyrosinase and hemocyanins CuB-binding region signature. ...Tyrosinase co-factor MelC1 / Tyrosinase co-factor MelC1 / protein ne1242 fold / protein ne1242 domain like / Copper chaperone GriE/MELC1 superfamily / di-copper center containing domain from catechol oxidase / Di-copper center containing domain from catechol oxidase / Tyrosinase CuA-binding region signature. / Common central domain of tyrosinase / Tyrosinase and hemocyanins CuB-binding region signature. / Tyrosinase copper-binding domain / Di-copper centre-containing domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / NITRATE ION / MelC / Tyrosinase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces castaneoglobisporus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Matoba, Y. / Sugiyama, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: A molecular mechanism for copper transportation to tyrosinase that is assisted by a metallochaperone, caddie protein
著者: Matoba, Y. / Bando, N. / Oda, K. / Noda, M. / Higashikawa, F. / Kumagai, T. / Sugiyama, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Crystallographic evidence that the dinuclear copper center of tyrosinase is flexible during catalysis
著者: Matoba, Y. / Kumagai, T. / Yamamoto, A. / Yoshitsu, H. / Sugiyama, M.
履歴
登録2011年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月31日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosinase
B: MelC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,74311
ポリマ－46,1792
非ポリマー5649
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.360, 98.230, 55.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

CU

21A-696-

HOH

31A-777-

HOH

41A-880-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosinase


分子量: 32089.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces castaneoglobisporus (バクテリア)
株: HUT 6202 / 遺伝子: TYRC / プラスミド: PET-MEL2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q83WS2, tyrosinase
#2: タンパク質 MelC / CADDIE PROTEIN ORF378


分子量: 14089.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces castaneoglobisporus (バクテリア)
株: HUT 6202 / 遺伝子: ORF378 / プラスミド: PET-MEL2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q83WS1
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FOR ENTITY 1, THERE IS DIFFERENCE BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THE DEPOSITOR ...FOR ENTITY 1, THERE IS DIFFERENCE BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THE DEPOSITOR STATES THAT SER A 123 IS CORRECT AND SWISSPROT IS INCORRECT AT THIS POSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, SODIUM NITRATE, HEPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月10日
放射モノクロメーター: double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→100 Å / Num. all: 78628 / Num. obs: 78628 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 11373 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
BSSデータ収集
CNS精密化
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WX2

1wx2


解像度: 1.35→30 Å / Num. parameters: 13176 / Num. restraintsaints: 11984 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 3956 5.3 %RANDOM
Rwork0.181 ---
all0.181 78568 --
obs0.181 78568 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 9 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3250.33
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2830 0 24 399 3253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0267
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.062
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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