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万見
- PDB-3awn: Crystal structure of D-serine dehydratase from chicken kidney (ED... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3awn
タイトルCrystal structure of D-serine dehydratase from chicken kidney (EDTA treated)
要素D-serine dehydratase
キーワードLYASE / PLP-dependent fold-type III enzyme / D-serine dehydratase / PLP binding / Zinc binding
機能・相同性
機能・相同性情報


D-serine ammonia-lyase / D-serine ammonia-lyase activity / D-serine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / dendrite / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-serine dehydratase-like domain / D-serine dehydratase-like domain / D-serine dehydratase-like domain superfamily / : / Putative serine dehydratase domain / Putative serine dehydratase domain / Alanine racemase, N-terminal / Alanine racemase, N-terminal domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase ...D-serine dehydratase-like domain / D-serine dehydratase-like domain / D-serine dehydratase-like domain superfamily / : / Putative serine dehydratase domain / Putative serine dehydratase domain / Alanine racemase, N-terminal / Alanine racemase, N-terminal domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / D-serine dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tanaka, H. / Senda, M. / Venugopalan, N. / Yamamoto, A. / Senda, T. / Ishida, T. / Horiike, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of a zinc-dependent D-serine dehydratase from chicken kidney.
著者: Tanaka, H. / Senda, M. / Venugopalan, N. / Yamamoto, A. / Senda, T. / Ishida, T. / Horiike, K.
履歴
登録2011年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年12月9日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6962
ポリマ－40,4491
非ポリマー2471
水00
1
A: D-serine dehydratase
ヘテロ分子

A: D-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3934
ポリマ－80,8982
非ポリマー4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.329, 105.329, 82.018
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422

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要素

#1: タンパク質 D-serine dehydratase


分子量: 40449.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: A9CP13, D-serine ammonia-lyase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.26 %
結晶化温度: 293 K
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法, micro-seeding
pH: 6.5
詳細: 12-15% PEG 4000, 50mM MES-NaOH, 10% 2-propanol, pH 6.5, VAPOUR DIFFUSION, HANGING DROP, MICRO-SEEDING, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月6日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→90 Å / Num. all: 11900 / Num. obs: 11883 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.7 % / Num. unique all: 1675 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0078精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ANU

3anu


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 13.41 / SU ML: 0.267 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.364 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25677 592 5 %RANDOM
Rwork0.21065 ---
all0.21293 11245 --
obs0.21293 11245 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.024 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2---0.65 Å20 Å2
3---1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2767 0 15 0 2782
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212848
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4331.9653884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1265364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.7222.069116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.0815420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2021526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6021.51824
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13622904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.48331024
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5984.5980
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 43 -
Rwork0.318 799 -
obs-799 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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