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万見
- PDB-3av5: Crystal structure of mouse DNA methyltransferase 1 with AdoHcy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3av5
タイトルCrystal structure of mouse DNA methyltransferase 1 with AdoHcy
要素DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / CXXC-type zinc finger/C5-methyltransferase family / Methylates CpG residues / Preferentially methylates hemimethylated DNA / DNA binding / hemi-methylation / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / PRC2 methylates histones and DNA / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A ...SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / PRC2 methylates histones and DNA / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / germ cell nucleus / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / heterochromatin / pericentric heterochromatin / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / replication fork / methyltransferase activity / cellular response to amino acid stimulus / promoter-specific chromatin binding / regulation of cell population proliferation / regulation of gene expression / methylation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Takeshita, K. / Suetake, I. / Yamashita, E. / Suga, M. / Narita, H. / Nakagawa, A. / Tajima, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural insight into maintenance methylation by mouse DNA methyltransferase 1 (Dnmt1).
著者: Takeshita, K. / Suetake, I. / Yamashita, E. / Suga, M. / Narita, H. / Nakagawa, A. / Tajima, S.
履歴
登録2011年2月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,4436
ポリマ－150,7961
非ポリマー6465
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.993, 96.920, 130.615
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / Met-1 / DNA methyltransferase MmuI / DNA MTase MmuI / M.MmuI / MCMT


分子量: 150796.469 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 291-1620 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dnmt1, Dnmt, Met1, Uim / プラスミド: pFastBacHTb / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P13864, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.58 % / Mosaicity: 0.512 °
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: PEG 3350, NaCl, TCEP, pH 9.0, vapor diffusion, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月10日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→200 Å / Num. obs: 26418 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 54.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Χ2: 1.212 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.3-3.365.10.34412250.9397.8
3.36-3.425.20.29612310.90697.3
3.42-3.485.20.27212240.90796.5
3.48-3.555.20.23312460.96798
3.55-3.635.10.20112060.97197
3.63-3.725.20.16812510.97196.6
3.72-3.815.20.15512090.98696.7
3.81-3.915.20.13312260.98696.4
3.91-4.035.20.11912500.97996.5
4.03-4.165.20.10212070.98896.3
4.16-4.315.20.08812231.06696.5
4.31-4.485.20.07512311.10796.2
4.48-4.685.20.0712251.11696
4.68-4.935.20.07412341.26595.4
4.93-5.245.20.08612311.56495.7
5.24-5.645.10.09412331.9294.9
5.64-6.2150.09412412.01294.9
6.21-7.1150.08512352.15394.3
7.11-8.965.10.04512491.2293.6
8.96-2004.80.03212751.30189.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AV4

3av4


解像度: 3.25→38.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9108 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8277 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2644 1367 5.17 %RANDOM
Rwork0.1835 ---
obs0.1876 26418 --
原子変位パラメータBiso max: 166.59 Å2 / Biso mean: 59.65 Å2 / Biso min: 8.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.5869 Å20 Å20 Å2
2---3.0858 Å20 Å2
3----7.5011 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.536 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→38.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9105 0 30 0 9135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019353HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2512647HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3261SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes241HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1343HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9353HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.87
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.94
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion1HARMONIC0
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1166SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10857SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3027 150 5.16 %
Rwork0.2016 2756 -
all0.207 2906 -
obs-2906 -
精密化 TLS

手法: refined / Origin x: 0 Å / Origin y: 0 Å / Origin z: 0 Å / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)
10.2650.15810.3110.41270.19790.40050.1561-0.32670.1092-0.0147-0.22160.37770.1751-0.35670.06550.0421-0.152-0.11360.196-0.06130.2146
21.26220.81250.45290.49420.32310.0916-0.0164-0.0283-0.00430.06270.02720.03410.07060.0463-0.0109-0.01380.0118-0.02060.0168-0.0115-0.0031
30.16681.11270.39860.59910.51770.29440.00440.00480.00230.10180.01580.0523-0.0515-0.01-0.02020.0193-0.0138-0.021-0.0033-0.0107-0.0163
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }0
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }0
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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