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- PDB-3asw: Structural and biochemical characterization of ClfB:ligand intera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3asw
タイトルStructural and biochemical characterization of ClfB:ligand interactions
要素
  • Clumping factor B
  • Tail region derived peptide
キーワードCELL ADHESION / IgG like / Adhesin / Cytokeratin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of epidermis development / structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / intermediate filament organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / intermediate filament ...positive regulation of epidermis development / structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / intermediate filament organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / intermediate filament / protein heterotetramerization / epidermis development / epithelial cell differentiation / keratinocyte differentiation / cytoskeleton / cell adhesion / protein heterodimerization activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Keratin, type I / : / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / Immunoglobulin-like - #1280 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / Intermediate filament protein, conserved site ...Keratin, type I / : / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / Immunoglobulin-like - #1280 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Keratin, type I cytoskeletal 10 / Clumping factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ganesh, V.K.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and biochemical characterization of ClfB:ligand interactions
著者: Ganesh, V.K. / Barbu, E.M. / Deivanayagam, C.C.S. / Le, B. / Anderson, A. / Matsuka, Y. / Lin, S.L. / Foster, T.J. / Narayana, SV.L. / Hook, M.
履歴
登録2010年12月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clumping factor B
B: Tail region derived peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8522
ポリマ－37,8522
非ポリマー00
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area14510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.598, 85.598, 84.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Clumping factor B / Fibrinogen receptor B / Fibrinogen-binding protein B


分子量: 36671.164 Da / 分子数: 1 / 断片: N2 N3 domain (UNP RESIDUES 212-531) / 変異: D444E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: N315 / 遺伝子: clfB, SA2423 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7A382
#2: タンパク質・ペプチド Tail region derived peptide / 15-mer from Keratin / type I cytoskeletal 10


分子量: 1181.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13645
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 0.9M sodium citrate, 90mM imidazole pH 8.0 , VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 18830

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 7.087 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2187 973 5.2 %RANDOM
Rwork0.1817 ---
obs0.1836 18813 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.25 Å2 / Biso mean: 38.2061 Å2 / Biso min: 17.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2519 0 0 134 2653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6411.9283495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4295329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09526.048124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.27215392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.697155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2389
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022000
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.21105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.21772
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2360.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0630.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.95631663
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.90432633
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2231026
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1133862
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 87 -
Rwork0.299 1274 -
all-1361 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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