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- PDB-3asv: The Closed form of serine dehydrogenase complexed with NADP+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3asv
タイトルThe Closed form of serine dehydrogenase complexed with NADP+
要素Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
キーワードOXIDOREDUCTASE / SDR family / Rossmann fold / short-chain dehydrogenase/reductase / L-allo-threonine dehydrogenase
機能・相同性NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yamazawa, R. / Nakajima, Y. / Yoshimoto, T. / Ito, K.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of serine dehydrogenase from Escherichia coli: important role of the C-terminal region for closed-complex formation.
著者: Yamazawa, R. / Nakajima, Y. / Mushiake, K. / Yoshimoto, T. / Ito, K.
履歴
登録2010年12月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
B: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
C: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
D: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
E: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
F: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,69818
ポリマ－163,6676
非ポリマー5,03012
水6,251347
1
A: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
B: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子

A: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
B: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,46512
ポリマ－109,1124
非ポリマー3,3548
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
Buried area17800 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area32050 Å2
手法PISA
2
C: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
D: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
E: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
F: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,46512
ポリマ－109,1124
非ポリマー3,3548
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17720 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area32170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.859, 113.859, 197.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質
Short-chain dehydrogenase/reductase SDR


分子量: 27277.887 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL1-Blue / 遺伝子: EcDH1_2106, YdfG / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN (ESCHERICHIA COLI XL1-BLUE) DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 % / Mosaicity: 0.906 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Na/K phosphate, lithium sulfate, Na acetate buffer, pH 4.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年9月1日
放射モノクロメーター: confocal mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 39711 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Χ2: 1.154 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.7540.32119910.3781100
2.75-2.840.29919700.3911100
2.8-2.8540.27420160.4291100
2.85-2.9140.24419480.4551100
2.91-2.9740.23419770.5051100
2.97-3.0440.20820020.5561100
3.04-3.1240.1919550.586199.9
3.12-3.240.19619980.655199.9
3.2-3.340.16919690.755199.8
3.3-3.440.16620190.8811100
3.4-3.5240.14219601.1981100
3.52-3.6640.13519921.493199.9
3.66-3.8340.12819871.6561100
3.83-4.0340.12219921.8241100
4.03-4.2940.11319992.107199.9
4.29-4.6240.10919822.393199.9
4.62-5.0840.09619992.0661100
5.08-5.8140.09620041.5221100
5.81-7.3240.08419901.3591100
7.32-503.80.05419611.91195.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ASU

3asu


解像度: 2.7→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 3235134 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: maximum likelihood target using amplitudes
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1991 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs-39634 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.1537 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.06 Å2 / Biso mean: 34.253 Å2 / Biso min: 10.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.18 Å20 Å20 Å2
2--3.18 Å20 Å2
3----6.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11380 0 318 347 12045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.42.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 208 -
Rwork0.264 --
obs-3949 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4nap.paramCNS_LOCAL:nap.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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