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万見
- PDB-3aqf: Crystal structure of the human CRLR/RAMP2 extracellular complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aqf
タイトルCrystal structure of the human CRLR/RAMP2 extracellular complex
要素
  • Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
  • Receptor activity-modifying protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN/MEMBRANE PROTEIN / Transmembrane / GPCR / Adrenomedullin / TRAFFICKING / CLR / CGRP / Endoplasmic Reticulum / AM-receptor / DISEASE / Neovascularization / Co-activating receptor for Adrenomedullin / Adrenomedullin (AM) / Endoplasmic Reticulum (ER) / TRANSPORT PROTEIN-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular associated smooth muscle cell development / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / basement membrane assembly / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / adrenomedullin receptor signaling pathway / calcitonin receptor activity ...vascular associated smooth muscle cell development / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / basement membrane assembly / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / adrenomedullin receptor signaling pathway / calcitonin receptor activity / vascular associated smooth muscle cell proliferation / calcitonin gene-related peptide receptor activity / Calcitonin-like ligand receptors / positive regulation of vasculogenesis / bicellular tight junction assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / adherens junction assembly / negative regulation of vascular permeability / sprouting angiogenesis / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vasculogenesis / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / clathrin-coated pit / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / protein localization to plasma membrane / G protein-coupled receptor activity / intracellular protein transport / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor internalization / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / protein transport / heart development / G alpha (s) signalling events / angiogenesis / cell surface receptor signaling pathway / lysosome / receptor complex / endosome / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain ...Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / DNA polymerase; domain 1 / Few Secondary Structures / Irregular / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor activity-modifying protein 2 / Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kusano, S. / Kukimono-Niino, M. / Shirouzu, M. / Shindo, T. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for extracellular interactions between calcitonin receptor-like receptor and receptor activity-modifying protein 2 for adrenomedullin-specific binding
著者: Kusano, S. / Kukimoto-Niino, M. / Hino, N. / Ohsawa, N. / Okuda, K. / Sakamoto, K. / Shirouzu, M. / Shindo, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2010年10月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor activity-modifying protein 2
B: Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6172
ポリマ－24,6172
非ポリマー00
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.424, 55.424, 119.391
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Receptor activity-modifying protein 2 / Calcitonin-receptor-like receptor activity-modifying protein 2 / CRLR activity-modifying protein 2


分子量: 10581.471 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular Domain, UNP residues 39-139 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAMP2 / プラスミド: PX070809-03 / 発現宿主: Escherichia coli cell-free system / 参照: UniProt: O60895
#2: タンパク質 Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor / CGRP type 1 receptor / Calcitonin receptor-like receptor


分子量: 14035.874 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain, UNP residues 23-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALCRL, CGRPR / プラスミド: PX080331-02 / 発現宿主: Escherichia coli cell-free system / 参照: UniProt: Q16602
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M bis-Tris, 30 % (v/v) PEG MME 550, 0.05M Calcium Chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 0.9790, 0.9793, 0.9640
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月17日
放射モノクロメーター: Si double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97931
30.9641
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 6157 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Rsym value: 0.252 / % possible all: 91.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→40.62 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2821 662 10.7 %RANDOM
Rwork0.2221 5413 --
obs-6075 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.8801 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 34.2017 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.674 Å20 Å20 Å2
2---6.674 Å20 Å2
3---13.348 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1462 0 0 30 1492
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.4822
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.3092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.962.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 102 11.3 %
Rwork0.24 802 -
obs--90.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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