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万見
- PDB-3apz: Apo form of Arabidopsis medium/long-chain length prenyl pyrophosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3apz
タイトルApo form of Arabidopsis medium/long-chain length prenyl pyrophosphate synthase
要素Geranyl diphosphate synthase
キーワードTRANSFERASE / prenyltransferase / All alpha-helices fold / chroloplast / isoprenoid biosynthetic process
機能・相同性
機能・相同性情報


all-trans-nonaprenyl diphosphate synthase [geranylgeranyl-diphosphate specific] / all-trans-nonaprenyl-diphosphate synthase (geranylgeranyl-diphosphate specific) activity / ubiquinone biosynthetic process / embryo development ending in seed dormancy / prenyltransferase activity / plastid / isoprenoid biosynthetic process / chloroplast / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Solanesyl diphosphate synthase 3, chloroplastic/mitochondrial / Solanesyl diphosphate synthase 3, chloroplastic/mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hsieh, F.-L. / Chang, T.-H. / Ko, T.-P. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: Plant Physiol. / 年: 2011
タイトル: Structure and mechanism of an Arabidopsis medium/long-chain-length prenyl pyrophosphate synthase
著者: Hsieh, F.-L. / Chang, T.-H. / Ko, T.-P. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2010年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Geranyl diphosphate synthase
B: Geranyl diphosphate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1512
ポリマ－76,1512
非ポリマー00
水6,720373
1
A: Geranyl diphosphate synthase

A: Geranyl diphosphate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1512
ポリマ－76,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
Buried area2650 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area28740 Å2
手法PISA
2
B: Geranyl diphosphate synthase

B: Geranyl diphosphate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1512
ポリマ－76,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area28940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.512, 150.126, 176.112
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 Geranyl diphosphate synthase


分子量: 38075.535 Da / 分子数: 2 / 断片: residues in UNP 76-422 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AtNPPPS, gpps / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9FT89, UniProt: Q5HZ00*PLUS, heptaprenyl diphosphate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.83 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 60%(v/v) Tacsimate, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月27日
放射モノクロメーター: Horizontally Focusing Single Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 33211 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 49.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 10427 / % possible all: 98.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WY0

1wy0


解像度: 2.6→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8107 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2559 1371 4.5 %RANDOM
Rwork0.2064 ---
obs-28230 93.1 %-
溶媒の処理Bsol: 34.3958 Å2
原子変位パラメータBiso max: 128.26 Å2 / Biso mean: 48.9747 Å2 / Biso min: 12.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.271 Å20 Å20 Å2
2---11.27 Å20 Å2
3----0.001 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4586 0 0 373 4959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1652
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.4262.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6-2.630.3254520.3129810862
2.63-2.670.3379480.3157862910
2.67-2.70.4589490.3133897946
2.7-2.740.3569390.2951893932
2.74-2.780.3376450.2705916961
2.78-2.830.2452350.2565949984
2.83-2.870.295510.2527940991
2.87-2.920.3227470.2571949996
2.92-2.980.2176570.2342931988
2.98-3.030.3255520.25229701022
3.03-3.090.2949560.24829641020
3.09-3.160.3832460.25879931039
3.16-3.240.3573520.24649971049
3.24-3.320.2787590.236310291088
3.32-3.410.3031430.201110121055
3.41-3.510.2675580.184510241082
3.51-3.620.2167660.167110241090
3.62-3.750.2415580.17610391097
3.75-3.90.2328480.1810461094
3.9-4.070.2019450.164910611106
4.07-4.290.2116510.160110881139
4.29-4.560.1948600.14210501110
4.56-4.910.1911410.158110751116
4.91-5.40.2235610.186310691130
5.4-6.170.3457570.245510651122
6.17-7.760.2691490.221811011150
7.76-300.1843460.205211051151
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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