[日本語] English
万見
- PDB-3al1: DESIGNED PEPTIDE ALPHA-1, RACEMIC P1BAR FORM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3al1
タイトルDESIGNED PEPTIDE ALPHA-1, RACEMIC P1BAR FORM
要素PROTEIN (D, L-ALPHA-1)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / HELICAL BILAYER / BIOMATERIAL / CENTRIC / RACEMIC
機能・相同性ETHANOLAMINE
機能・相同性情報
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 0.75 Å
データ登録者Patterson, W.R. / Anderson, D.H. / Degrado, W.F. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Centrosymmetric bilayers in the 0.75 A resolution structure of a designed alpha-helical peptide, D,L-Alpha-1.
著者: Patterson, W.R. / Anderson, D.H. / DeGrado, W.F. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Packed Protein Bilayers in the 0.90A Resolution Structure of a Designed Alpha Helical Bundle
著者: Prive, G.G. / Anderson, D.H. / Wesson, L. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: Crystal Structure of Alpha-1: Implications for Protein Design
著者: Hill, C.P. / Anderson, D.H. / Wesson, L. / Degrado, W.F. / Eisenberg, D.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 1986
タイトル: The Design, Synthesis, and Crystallization of an Alpha-Helical Peptide
著者: Eisenberg, D. / Wilcox, W. / Eshita, S.M. / Pryciak, P.M. / Ho, S.P.
履歴
登録1998年10月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年3月28日Group: Other
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model / refine / Item: _refine.pdbx_starting_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (D, L-ALPHA-1)
B: PROTEIN (D, L-ALPHA-1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,1245
ポリマ－2,8842
非ポリマー2403
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)20.544, 20.859, 26.055
Angle α, β, γ (deg.)101.16, 97.03, 118.06
Int Tables number2
Space group name H-MP-1

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (D, L-ALPHA-1)


分子量: 1441.775 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: PEPTIDE WAS SYNTHESIZED VIA SOLID PHASE SYNTHESIS AND DESIGNED TO BE AN AMPHIPHILIC HELIX
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ETA / ETHANOLAMINE / エタノ-ルアミン


タイプ: L-peptide COOH carboxy terminus / 分子量: 61.083 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7NO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 14.8 %
解説: THERE IS NO REDUNDANCY IN THE DATA SET BEYOND 1.28A RESOLUTION; RSYM CAN BE EVALUATED ONLY FOR 18-1.28A. DATA REDUNDANCY IN 18-1.28A SHELL IS 2.51
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: EQUAL VOLUMES OF 10 MG/ML D-ALPHA-1 AND 10 MG/ML L-ALPHA-1 WERE MIXED IMMEDIATELY BEFORE CRYSTALLIZATION. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 90-93% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 0.075 M ...詳細: EQUAL VOLUMES OF 10 MG/ML D-ALPHA-1 AND 10 MG/ML L-ALPHA-1 WERE MIXED IMMEDIATELY BEFORE CRYSTALLIZATION. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 90-93% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 0.075 M ETHANOLAMINE HCL PH 9.75, 0.05 M TRIETHANOLAMINE HCL PH 8. THE HANGING DROP CONTAINED EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR AND 10 MG/ML D,L MIX ALPHA-1. THE ACIDIC PEPTIDE PARTWAY TITRATES THE BASIC BUFFERS TO REACH THE UNKNOWN RESULTANT PH., vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 8-9.75
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
190-93 %MPD1reservoir
275 mMethanolamine-HCl1reservoirpH9.75
350 mMTEA-HCl1reservoirpH8.0
410 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 115 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.75→18 Å / Num. obs: 33573 / % possible obs: 71.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.4 % / Rsym value: 10 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 0.75→0.78 Å / 冗長度: 1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 24.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 24.9 % / Num. unique obs: 1172

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXS位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS / 解像度: 0.75→18 Å / Num. parameters: 2939 / Num. restraintsaints: 4291 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
StereochEM target val spec case: GLU 108 CONFORMATION C CARBOXYLATE HAS A STIFF PLANARITY RESTRAINT. ETHANOLAMINE AND MPD RESTRAINTS WERE DERIVED BY ANALOGY TO OTHER SIMILAR GROUPS.
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: STRUCTURE WAS REDETERMINED WITH SHAKE AND BAKE BECAUSE THE REFINEMENT WAS STUCK AT R ABOUT 21%. THE SNB RESULT CONFIRMED THE SHELXS STRUCTURE. SAME TEST SET WAS USED FOR SHELXL-93 AND -97. ...詳細: STRUCTURE WAS REDETERMINED WITH SHAKE AND BAKE BECAUSE THE REFINEMENT WAS STUCK AT R ABOUT 21%. THE SNB RESULT CONFIRMED THE SHELXS STRUCTURE. SAME TEST SET WAS USED FOR SHELXL-93 AND -97. SAME RESTRAINTS WERE CARRIED ALONG INTO SHELXL-97; THERE WAS NO DFIX/DANG DISTINCTION. INTRODUCTION OF ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ONLY 1%. IN THIS REFINEMENT, THE ALTERNATE CONFORMATIONS EVENTUALLY REDUCED FREE R FROM 22.6 - 14.5%
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.145 3329 10 %EVERY TENTH REFLECTION
all0.131 33290 --
obs0.13 -71.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 11 / Occupancy sum hydrogen: 250.04 / Occupancy sum non hydrogen: 237.88
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.75→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数204 0 16 21 241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.101
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.086
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.04
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.13 / Rfactor Rwork: 0.13
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る