[日本語] English
万見
- PDB-3ajw: Structure of FliJ, a soluble component of flagellar type III expo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ajw
タイトルStructure of FliJ, a soluble component of flagellar type III export apparatus
要素Flagellar fliJ protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Flagellum / type III secretion / Coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum organization / bacterial-type flagellum / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / protein transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar export FliJ / Flagellar FliJ, proteobacteria / : / Flagellar FliJ protein / Helix Hairpins - #1700 / : / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Flagellar FliJ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Imada, K. / Ibuki, T. / Minamino, T. / Namba, K.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Common architecture of the flagellar type III protein export apparatus and F- and V-type ATPases
著者: Ibuki, T. / Imada, K. / Minamino, T. / Kato, T. / Miyata, T. / Namba, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of FliJ, a cytoplasmic component of the flagellar type III protein-export apparatus from Salmonella sp
著者: Ibuki, T. / Shimada, M. / Minamino, T. / Namba, K. / Imada, K.
履歴
登録2010年6月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Flagellar fliJ protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8302
ポリマ－17,6291
非ポリマー2011
水2,846158
1
A: Flagellar fliJ protein
ヘテロ分子

A: Flagellar fliJ protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6594
ポリマ－35,2582
非ポリマー4012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
Buried area3120 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17910 Å2
手法PISA
2
A: Flagellar fliJ protein
ヘテロ分子

A: Flagellar fliJ protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6594
ポリマ－35,2582
非ポリマー4012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+5/61
Buried area1750 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.925, 52.925, 192.597
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-418-

HOH

詳細AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: UNKNOWN.

-
要素

#1: タンパク質 Flagellar fliJ protein


分子量: 17628.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: SJW1103 / プラスミド: PET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P0A1K1
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.8
詳細: 27% PEG 300, 0.1M Phospho-Citrate, 0.35M NaCl, pH 3.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 35 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1.0082 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月9日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0082 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.52 Å / Num. all: 10032 / Num. obs: 10032 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 27.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 1426 / Rsym value: 0.347 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→37.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1867106.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 480 4.8 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 10032 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 79.2942 Å2 / ksol: 0.471619 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.18 Å22.22 Å20 Å2
2--6.18 Å20 Å2
3----12.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a--0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1106 0 1 158 1265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.442.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 76 4.7 %
Rwork0.215 1531 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る