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万見
- PDB-3aih: Human OS-9 MRH domain complexed with alpha3,alpha6-Man5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aih
タイトルHuman OS-9 MRH domain complexed with alpha3,alpha6-Man5
要素Protein OS-9
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Beta barrel / Lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosylation-dependent protein binding / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / protein retention in ER lumen / retrograde protein transport, ER to cytosol / protein targeting / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / response to endoplasmic reticulum stress ...glycosylation-dependent protein binding / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / Hrd1p ubiquitin ligase complex / protein retention in ER lumen / retrograde protein transport, ER to cytosol / protein targeting / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / response to endoplasmic reticulum stress / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ABC-family proteins mediated transport / carbohydrate binding / protease binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Protein OS9-like domain / Protein OS-9-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Satoh, T. / Chen, Y. / Hu, D. / Hanashima, S. / Yamamoto, K. / Yamaguchi, Y.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Structural Basis for Oligosaccharide Recognition of Misfolded Glycoproteins by OS-9 in ER-Associated Degradation
著者: Satoh, T. / Chen, Y. / Hu, D. / Hanashima, S. / Yamamoto, K. / Yamaguchi, Y.
履歴
登録2010年5月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年12月17日Group: Atomic model / Derived calculations
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein OS-9
B: Protein OS-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8494
ポリマ－28,8402
非ポリマー1,0092
水1,42379
1
A: Protein OS-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9252
ポリマ－14,4201
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein OS-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9252
ポリマ－14,4201
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.1, 73.1, 180.3
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-24-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein OS-9 / Amplified in osteosarcoma 9


分子量: 14420.070 Da / 分子数: 2 / 断片: MRH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OS9 / プラスミド: pCold-I (MBP fusion) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q13438
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-6DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-2/a6-b1_b6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE MODELS ARE BASED ON SOLUTION NMR ANALYSES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.9M ammonium sulfate, 0.1M Tris-HCl, 2% PEG400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 17542 / Num. obs: 17480 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 1694 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 5.571 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 881 5.1 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.23 16555 99.89 %-
all-16555 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.263 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.19 Å2-0.59 Å20 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3---1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1836 0 68 79 1983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211939
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6631.9682626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2765216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.42722.981104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.23115310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2911517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211473
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1331.51092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10321749
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7743847
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4054.5877
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 54 -
Rwork0.267 1205 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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