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万見
- PDB-3agy: Crystal structure of human Hsp40 Hdj1 peptide-binding domain comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3agy
タイトルCrystal structure of human Hsp40 Hdj1 peptide-binding domain complexed with a C-terminal peptide of Hsp70
要素
  • DnaJ homolog subfamily B member 1
  • peptide of Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / protein carrier chaperone / response to nickel cation / Respiratory syncytial virus genome transcription / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / response to odorant / C3HC4-type RING finger domain binding / synaptic vesicle uncoating / positive regulation by host of viral genome replication / clathrin coat disassembly / CHL1 interactions / ATP-dependent protein disaggregase activity / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / photoreceptor ribbon synapse / maintenance of postsynaptic specialization structure / membrane organization / glycinergic synapse / Prp19 complex / positive regulation of ATP-dependent activity / presynaptic cytosol / transcription regulator inhibitor activity / protein folding chaperone complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / postsynaptic specialization membrane / intermediate filament / regulation of postsynapse organization / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / chaperone-mediated autophagy / cellular response to steroid hormone stimulus / postsynaptic cytosol / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / phosphatidylserine binding / positive regulation of proteolysis / ATPase activator activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / estrous cycle / Protein methylation / ATP metabolic process / regulation of cellular response to heat / positive regulation of phagocytosis / forebrain development / skeletal muscle tissue development / heat shock protein binding / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to cadmium ion / Hsp70 protein binding / cellular response to starvation / autophagosome / photoreceptor inner segment / lysosomal lumen / mRNA Splicing - Major Pathway / cerebellum development / kidney development / dendritic shaft / response to activity / response to progesterone / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / peptide binding / ADP binding / Late endosomal microautophagy / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / terminal bouton / mRNA splicing, via spliceosome / cellular response to hydrogen peroxide / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / protein import into nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / transcription corepressor activity
類似検索 - 分子機能
Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain ...Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock cognate 71 kDa protein / DnaJ homolog subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Suzuki, H. / Noguchi, S. / Satow, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Peptide-binding sites as revealed by the crystal structures of the human Hsp40 Hdj1 C-terminal domain in complex with the octapeptide from human Hsp70
著者: Suzuki, H. / Noguchi, S. / Arakawa, H. / Tokida, T. / Hashimoto, M. / Satow, Y.
履歴
登録2010年4月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily B member 1
B: DnaJ homolog subfamily B member 1
C: peptide of Heat shock cognate 71 kDa protein
D: peptide of Heat shock cognate 71 kDa protein
F: peptide of Heat shock cognate 71 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5405
ポリマ－43,5405
非ポリマー00
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area21410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.746, 41.132, 62.865
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / HSP40 / DnaJ protein homolog 1 / Human DnaJ ...Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / HSP40 / DnaJ protein homolog 1 / Human DnaJ protein 1 / hDj-1


分子量: 20481.914 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 161-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P25685
#2: タンパク質・ペプチド peptide of Heat shock cognate 71 kDa protein / Hsp70 / HSPA1A / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 858.890 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 639-646 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11142
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 18% PEG 3350, 0.1M Na citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→103.7 Å / Num. obs: 45431 / % possible obs: 99.1 % / Biso Wilson estimate: 9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.482 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0089精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→42.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 3.266 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2284 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.226 43147 98.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 103.64 Å2 / Biso mean: 39.091 Å2 / Biso min: 9.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å20 Å2-0.68 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→42.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2958 0 0 231 3189
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223044
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4352.0034108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4595370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.52923.81126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.0715601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3081527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0222223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9541.51873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68323096
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20331171
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7714.51011
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 166 -
Rwork0.37 3047 -
all-3213 -
obs--96.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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