[日本語] English
万見
- PDB-3acz: Crystal structure of Entamoeba histolytica methionine gamma-lyase 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3acz
タイトルCrystal structure of Entamoeba histolytica methionine gamma-lyase 1
要素Methionine gamma-lyase
キーワードLYASE / gamma-lyase / L-methionine / entamoeba histolytica
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine gamma-lyase / methionine gamma-lyase activity / transsulfuration / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Karaki, T. / Sato, D. / Shimizu, A. / Nozaki, T. / Harada, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Entamoeba histolytica methionine gamma-lyase 1
著者: Karaki, T. / Sato, D. / Shimizu, A. / Nozaki, T. / Harada, S.
履歴
登録2010年1月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Methionine gamma-lyase
B: Methionine gamma-lyase
C: Methionine gamma-lyase
D: Methionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,65318
ポリマ－170,3164
非ポリマー1,33714
水18,1051005
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19880 Å2
ΔGint-134 kcal/mol
Surface area47600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.285, 85.336, 114.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Methionine gamma-lyase


分子量: 42578.902 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q86D28, methionine gamma-lyase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1005 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. ACCORDING TO AUTHOR, THE SUBSTITUTION OF LEU TO SER AT A308, B808, C1308, D1808 ARE ALLELIC ...1. ACCORDING TO AUTHOR, THE SUBSTITUTION OF LEU TO SER AT A308, B808, C1308, D1808 ARE ALLELIC VARIATION. 2. SINCE THE GENE HAD INTERNAL METHIONINE AND UPSTREAM OF THIS MET IS SIMILAR TO SHINE-DALGARNO SEQUENCE, SEVERAL NUCLEOTIDES WERE REPLACED NOT TO CHANGE THE AMINO ACID RESIDUES, BUT AVOID RIBOSOME BINDING IN E. COLI EXPRESSION SYSTEM.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.9 % / Mosaicity: 0.594 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 1.8M (NH4)2SO4, 0.1M cacodylate buffer, 0.1M Li3(C3H5O(COO)3), 0.1mM pyridozxal 5'-phosphate, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 129357 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 22.115
反射 シェル解像度: 1.97→2.04 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 12811 / Χ2: 0.975 / % possible all: 97.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.11 Å39.07 Å
Translation2.11 Å39.07 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.97→39.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.179 / WRfactor Rwork: 0.148 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.882 / SU B: 6.399 / SU ML: 0.082 / SU R Cruickshank DPI: 0.134 / SU Rfree: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 6498 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 129283 97.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.75 Å2 / Biso mean: 26.92 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å20.08 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→39.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11812 0 72 1005 12889
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02212199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.97116530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.50751570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.34424.658468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.272152122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9061536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21875
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0218956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6581.57699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21212411
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20534500
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4824.54104
LS精密化 シェル解像度: 1.968→2.019 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 457 -
Rwork0.197 8675 -
all-9132 -
obs-9132 93.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5218-0.22870.55610.4425-0.07171.9330.00080.1192-0.1604-0.06630.0060.06240.2076-0.2336-0.00690.2487-0.0599-0.00730.2167-0.04150.11760.966-15.30134.293
21.3016-0.0265-0.16550.36760.17590.41580.0070.08190.0854-0.0155-0.01360.0962-0.0353-0.05340.00660.2074-0.0028-0.01470.15040.01930.1249-12.0643.11945.32
30.54950.105-0.10531.24740.31140.69350.009-0.03020.12710.0268-0.01930.0314-0.022-0.07250.01030.19490.009-0.01180.1631-0.00940.1333.23417.79458.063
40.6565-0.00390.2960.2828-0.46331.54110.01370.2439-0.233-0.1825-0.0043-0.06510.29790.1123-0.00940.2971-0.00730.00530.2174-0.08280.11216.297-19.26928.14
51.0114-0.2231-0.00060.6016-0.10310.9530.07230.4123-0.0077-0.1993-0.0563-0.10450.04860.108-0.01590.23540.01290.04560.293-0.03380.023234.945-5.42314.654
62.1097-0.1189-0.7211.54370.07712.60510.16540.32190.3759-0.2244-0.0933-0.1931-0.42190.2389-0.0720.3538-0.01070.07610.3960.14280.108429.66816.2218.66
70.532-0.3761-0.91340.4570.37922.39020.0770.02470.1642-0.0661-0.0106-0.0973-0.27890.2953-0.06640.2616-0.05930.0030.22960.03540.160624.28215.89735.033
80.9622-0.09990.0450.4464-0.12250.37570.00650.0557-0.0171-0.0136-0.0299-0.08360.01910.03820.02340.2101-0.0035-0.00420.1472-0.01280.119336.469-2.70445.325
90.84660.01570.08091.0882-0.29110.78890.0024-0.0266-0.16980.02190.0125-0.05620.0070.0607-0.01480.19620.0096-0.00860.15830.01460.140323.164-19.68158.239
100.7136-0.04820.27830.0631-0.2070.87530.01580.22270.1914-0.0720.00120.0154-0.1177-0.0476-0.0170.2914-0.0066-0.00680.22390.06390.11967.43517.48427.983
111.38290.1249-0.35520.50240.0831.0447-0.01550.49820.1609-0.15210.05140.1157-0.0733-0.2747-0.03590.2131-0.0001-0.06530.3570.0880.0472-12.7357.09717.692
122.0052-0.1631-0.04041.42320.592.0059-0.050.6437-0.215-0.28110.01760.0920.1442-0.32390.03230.3298-0.0959-0.04660.5869-0.10880.0354-3.697-11.8245.536
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 55
2X-RAY DIFFRACTION2A56 - 252
3X-RAY DIFFRACTION3A253 - 389
4X-RAY DIFFRACTION4B503 - 549
5X-RAY DIFFRACTION5B550 - 802
6X-RAY DIFFRACTION6B803 - 888
7X-RAY DIFFRACTION7C1003 - 1050
8X-RAY DIFFRACTION8C1051 - 1264
9X-RAY DIFFRACTION9C1265 - 1389
10X-RAY DIFFRACTION10D1505 - 1572
11X-RAY DIFFRACTION11D1573 - 1751
12X-RAY DIFFRACTION12D1752 - 1888

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る