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- PDB-3ac2: Crystal structure of pyrazolo pyrimidine derivative bound to the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ac2
タイトルCrystal structure of pyrazolo pyrimidine derivative bound to the kinase domain of human LCK, (auto-phosphorylated on TYR394)
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
キーワードTRANSFERASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION / SIGNAL TRANSDUCTION / ALTERNATIVE SPLICING / KINASE / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / FLT3 signaling through SRC family kinases / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / FLT3 signaling through SRC family kinases / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / phospholipase activator activity / CD8 receptor binding / pericentriolar material / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / T cell differentiation / PD-1 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / release of sequestered calcium ion into cytosol / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / non-specific protein-tyrosine kinase / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / : / platelet activation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / protein phosphorylation / membrane raft / innate immune response / signaling receptor binding / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KSE / Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tsuji, E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Ab initio fragment molecular orbital study of ligand binding to leukocyte-specific protein tyrosine (LCK) kinase
著者: Ozawa, M. / Ozawa, T. / Tsuji, E. / Okazaki, K. / Takeda, K.
履歴
登録2009年12月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8686
ポリマ－33,0661
非ポリマー8025
水4,864270
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.160, 74.005, 91.658
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK / LYMPHOCYTE KINASE / LCK / Lymphocyte cell-specific protein-tyrosine kinase / p56-LCK / LSK / T cell- ...LYMPHOCYTE KINASE / LCK / Lymphocyte cell-specific protein-tyrosine kinase / p56-LCK / LSK / T cell-specific protein-tyrosine kinase


分子量: 33065.602 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 225-509 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P06239, non-specific protein-tyrosine kinase

-
非ポリマー , 5種, 275分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-KSE / 7-[(2-amino-2-methylpropyl)amino]-2-[(3,5-dimethoxyphenyl)amino]-5-methylpyrazolo[1,5-a]pyrimidine-3-carboxamide / 2-(3,5-ジメトキシフェニルアミノ)-5-メチル-7-(2-アミノ-2-メチルプロピルアミノ)ピラゾロ[1,5-a(以下略)


分子量: 413.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H27N7O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M (NH4)2SO4, 0.1M SODIUM CACODYLATE, 30% PEG 8000, MPD 5.2%, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32B2 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月3日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→28.62 Å / Num. all: 17075 / Num. obs: 17105 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Mean I/σ(I) obs: 9.8 / Num. unique all: 2475 / Rsym value: 0.154 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSAT BL32B2データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LCK

3lck


解像度: 2.1→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 4.165 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22513 1714 10.1 %RANDOM
Rwork0.15724 ---
obs0.16407 15195 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.854 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2210 0 52 270 2532
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222314
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6231.9883145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1425270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.51923.761109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.7415395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8171517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9961.51354
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79422194
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9283960
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6684.5951
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.152 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 115 -
Rwork0.157 1072 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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