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- PDB-3abe: Structure of human REV7 in complex with a human REV3 fragment in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3abe
タイトルStructure of human REV7 in complex with a human REV3 fragment in a tetragonal crystal
要素
  • DNA polymerase zeta catalytic subunit
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
キーワードCELL CYCLE/REPLICATION / DNA POLYMERASE / HORMA / DNA REPLICATION / TRANSLESION SYNTHESIS / Cell cycle / Cell division / Mitosis / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / DNA-directed DNA polymerase / CELL CYCLE-REPLICATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / error-prone translesion synthesis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / actin filament organization / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / regulation of cell growth / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein catabolic process / spindle / DNA-templated DNA replication / transcription corepressor activity / double-strand break repair / site of double-strand break / chromosome / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / cell division / nucleotide binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / : / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta ...Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / : / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / DNA polymerase delta catalytic subunit-like, N-terminal domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hara, K. / Hashimoto, H. / Murakumo, Y. / Kobayashi, S. / Kogame, T. / Unzai, S. / Akashi, S. / Takeda, S. / Shimizu, T. / Sato, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of human REV7 in complex with a human REV3 fragment and structural implication of the interaction between DNA polymerase {zeta} and REV1
著者: Hara, K. / Hashimoto, H. / Murakumo, Y. / Kobayashi, S. / Kogame, T. / Unzai, S. / Akashi, S. / Takeda, S. / Shimizu, T. / Sato, M.
履歴
登録2009年12月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32021年11月10日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
Z: DNA polymerase zeta catalytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7342
ポリマ－31,7342
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area11220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.517, 76.517, 118.524
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-216-

HOH

21C-217-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / REV7 / MAD2-like 2 / hREV7


分子量: 26101.236 Da / 分子数: 1 / 変異: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV7 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UI95
#2: タンパク質 DNA polymerase zeta catalytic subunit / REV3 / hREV3


分子量: 5632.319 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 1847-1898 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV3 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O60673
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8% PEG 20000, 8% PEG 550 MME, 0.8M sodium formate, 0.1M tris-HCl pH 8.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 11076 / % possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 81.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ABD

3abd


解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 29.709 / SU ML: 0.278 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.424 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28149 526 4.8 %RANDOM
Rwork0.24046 ---
obs0.24242 10491 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.09 Å20 Å20 Å2
2---5.09 Å20 Å2
3---10.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1746 0 0 14 1760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221701
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021117
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7821.9742324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.11932738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3025214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.98725.30366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.19815280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg30.346154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02296
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2750.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2730.21188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2130.2850
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1190.2895
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0430.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5420.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3680.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0150.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.91.51340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1321.5422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09721780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.593673
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3174.5544
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 30 -
Rwork0.305 629 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.0585 Å / Origin y: 17.0467 Å / Origin z: -16.7999 Å
111213212223313233
T0.0394 Å20.006 Å20.0054 Å2-0.417 Å20.0246 Å2---0.0969 Å2
L10.2981 °20.1436 °20.1587 °2-3.2262 °2-0.51 °2--3.1311 °2
S0.0834 Å °1.0071 Å °0.3473 Å °-0.2167 Å °-0.0383 Å °-0.1053 Å °0.1322 Å °-0.0536 Å °-0.0451 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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