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- PDB-3a9c: Crystal structure of ribose-1,5-bisphosphate isomerase from Therm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a9c
タイトルCrystal structure of ribose-1,5-bisphosphate isomerase from Thermococcus kodakaraensis KOD1 in complex with ribulose-1,5-bisphosphate
要素Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
キーワードISOMERASE / HEXAMER / ROSSMANN FOLD / COMPLEX / AMP METABOLISM / Initiation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


ribose-1,5-bisphosphate isomerase / ribose 1,5-bisphosphate isomerase activity / S-methyl-5-thioribose-1-phosphate isomerase activity / pentose catabolic process / L-methionine salvage from methylthioadenosine
類似検索 - 分子機能
Ribose-1,5-bisphosphate isomerase, e2b2 family / Initiation factor 2B alpha/beta/delta / translation initiation factor eif-2b, domain 1 / Methylthioribose-1-phosphate isomerase, N-terminal / Translation initiation factor eif-2b; domain 2 / Initiation factor 2B-related / Initiation factor 2B-like, C-terminal / Initiation factor 2 subunit family / NagB/RpiA transferase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) ...Ribose-1,5-bisphosphate isomerase, e2b2 family / Initiation factor 2B alpha/beta/delta / translation initiation factor eif-2b, domain 1 / Methylthioribose-1-phosphate isomerase, N-terminal / Translation initiation factor eif-2b; domain 2 / Initiation factor 2B-related / Initiation factor 2B-like, C-terminal / Initiation factor 2 subunit family / NagB/RpiA transferase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / Ribose 1,5-bisphosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Nakamura, A. / Fujihashi, M. / Nishiba, Y. / Yoshida, S. / Yano, A. / Atomi, H. / Imanaka, T. / Miki, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Dynamic, ligand-dependent conformational change triggers reaction of ribose-1,5-bisphosphate isomerase from Thermococcus kodakarensis KOD1
著者: Nakamura, A. / Fujihashi, M. / Aono, R. / Sato, T. / Nishiba, Y. / Yoshida, S. / Yano, A. / Atomi, H. / Imanaka, T. / Miki, K.
履歴
登録2009年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月2日Group: Database references
改定 1.32013年6月12日Group: Database references
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
B: Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
C: Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
D: Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
E: Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
F: Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,05620
ポリマ－230,5106
非ポリマー2,54614
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27890 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area69750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.313, 130.615, 132.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Translation initiation factor eIF-2B, delta subunit / RIBOSE-1 / 5-BISPHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 38418.320 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
株: KOD1 / 遺伝子: E2b2 / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL-X
参照: UniProt: Q5JFM9, 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; アルドース - ケトースの相互変換
#2: 糖
ChemComp-RUB / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / リブロ-ス1,5-ビスりん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 310.090 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H12O11P2
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE WAS PRODUCED BY RIBOSE-1,5-BISPHOSPHATE ISOMERASE FROM ALPHA-D-RIBOSE-1,5- ...RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE WAS PRODUCED BY RIBOSE-1,5-BISPHOSPHATE ISOMERASE FROM ALPHA-D-RIBOSE-1,5-BISPHOSPHATE THAT HAD BEEN CHEMICALLY SYNTHESIZED.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 20% PEG 1000, 0.2M Magnesium Chloride, 0.1M MES-NaOH pH 6.4 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 63161 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 33.5 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 6207 / Rsym value: 0.377 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.2位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3A11

3a11


解像度: 2.6→43.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3077630.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3202 5.1 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 63078 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.8871 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.9 Å20 Å20 Å2
2--9.19 Å20 Å2
3---1.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15368 0 152 268 15788
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 504 4.9 %
Rwork0.248 9697 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep_CSD.paramprotein_CSD2.top
X-RAY DIFFRACTION2ligand.paramligand.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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