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- PDB-3a8y: Crystal structure of the complex between the BAG5 BD5 and Hsp70 NBD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a8y
タイトルCrystal structure of the complex between the BAG5 BD5 and Hsp70 NBD
要素
  • BAG family molecular chaperone regulator 5
  • Heat shock 70 kDa protein 1
キーワードHYDROLASE / BAG domain / Hsp70 / ATPase domain / PROTEIN COMPLEX / TRIPLE HELIX / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of inclusion body assembly / junctional membrane complex / : / negative regulation of protein refolding / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / : / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / adenyl-nucleotide exchange factor activity / cellular heat acclimation ...regulation of inclusion body assembly / junctional membrane complex / : / negative regulation of protein refolding / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / : / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / adenyl-nucleotide exchange factor activity / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / transcription regulator inhibitor activity / Golgi organization / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / ATP metabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / vesicle-mediated transport / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein folding chaperone / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein folding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / virus receptor activity / negative regulation of neuron projection development / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein refolding / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A / BAG family molecular chaperone regulator 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Arakawa, A. / Handa, N. / Ohsawa, N. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: The C-terminal BAG domain of BAG5 induces conformational changes of the Hsp70 nucleotide-binding domain for ADP-ATP exchange
著者: Arakawa, A. / Handa, N. / Ohsawa, N. / Shida, M. / Kigawa, T. / Hayashi, F. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2009年10月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1
B: Heat shock 70 kDa protein 1
C: BAG family molecular chaperone regulator 5
D: BAG family molecular chaperone regulator 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,8866
ポリマ－118,6424
非ポリマー2442
水9,404522
1
A: Heat shock 70 kDa protein 1
C: BAG family molecular chaperone regulator 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4433
ポリマ－59,3212
非ポリマー1221
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock 70 kDa protein 1
D: BAG family molecular chaperone regulator 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4433
ポリマ－59,3212
非ポリマー1221
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11350 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)64.108, 84.266, 96.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a heterodimer of BD5 (BAG domain 5) and NBD (nucleotide-binding domain), which was confirmed by gel filtration chromatography.

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1 / HSP70-1/HSP70-2


分子量: 43150.766 Da / 分子数: 2 / 断片: Nucleotide-binding domain, UNP residues 1-388 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Hsp70 / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS
#2: タンパク質 BAG family molecular chaperone regulator 5 / BAG-5 / Bcl-2-associated athanogene 5


分子量: 16170.274 Da / 分子数: 2 / 断片: BAG domain 5, UNP residues 341-447 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG5 / プラスミド: pCR2.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KRX / 参照: UniProt: Q9UL15
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 522 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCL, 0.25M Trimethylamine n-oxide, 20% PEG MME 2000, 3% Hexanediol , pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 118991 / Num. obs: 42589 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.79 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.181 / % possible all: 85.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HX1

1hx1


解像度: 2.3→19.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1676279.8 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2134 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 42522 94.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.5285 Å2 / ksol: 0.303158 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.36 Å20 Å210.37 Å2
2---3.88 Å20 Å2
3----4.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7519 0 16 522 8057
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.772.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 332 5.2 %
Rwork0.288 6078 -
obs--86.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2trs.paramtrs.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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