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万見
- PDB-3a7s: Catalytic domain of UCH37 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a7s
タイトルCatalytic domain of UCH37
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
キーワードHYDROLASE / ubiquitin-proteasome pathway / Alternative splicing / Polymorphism / Protease / Proteasome / Thiol protease / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / cytosolic proteasome complex / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / cytosolic proteasome complex / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / regulation of DNA repair / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / UCH proteinases / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nishio, K. / Kim, S.W. / Kawai, K. / Mizushima, T. / Yamane, T. / Hamazaki, J. / Murata, S. / Tanaka, K.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the de-ubiquitinating enzyme UCH37 (human UCH-L5) catalytic domain
著者: Nishio, K. / Kim, S.W. / Kawai, K. / Mizushima, T. / Yamane, T. / Hamazaki, J. / Murata, S. / Tanaka, K. / Morimoto, Y.
履歴
登録2009年10月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7032
ポリマ－25,6681
非ポリマー351
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4074
ポリマ－51,3362
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1350 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.583, 57.064, 48.736
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5 / UCH-L5 / Ubiquitin thioesterase L5 / Ubiquitin C-terminal hydrolase UCH37


分子量: 25667.932 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, UNP residues 1-228 / 変異: C88A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCH37 / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
ID
1
2
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 22% PEG 4000, 0.2M Magnesium chloride, 0.1M Tris-HCl, 3.5% Xylitol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11002
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL44XU10.9
シンクロトロンSPring-8 BL44XU20.97914, 0.97946, 0.96422
検出器
タイプID検出器日付詳細
Bruker DIP-60401CCD2008年5月22日mirrors
Bruker DIP-60402CCD2009年2月17日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double-crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.979141
30.979461
40.964221
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 9366 / Num. obs: 9161 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 18.36
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.409 / Num. unique all: 880 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX2.13モデル構築
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX2.13位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1328807.93 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 471 5.2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all-9308 --
obs-9089 97.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.8346 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.02 Å20 Å2-1.11 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3---12.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1615 0 1 10 1626
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 74 5.1 %
Rwork0.27 1387 -
obs-1461 95.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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