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万見
- PDB-3a75: Crystal structure of glutamate complex of halotolerant γ-gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a75
タイトルCrystal structure of glutamate complex of halotolerant γ-glutamyltranspeptidase from Bacillus subtilis
要素
  • Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
  • Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
キーワードTRANSFERASE / glutathione / Acyltransferase / Glutathione biosynthesis / Secreted / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutathione biosynthetic process / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wada, K. / Fukuyama, K.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the halotolerant gamma-glutamyltranspeptidase from Bacillus subtilis in complex with glutamate reveals a unique architecture of the solvent-exposed catalytic pocket
著者: Wada, K. / Irie, M. / Suzuki, H. / Fukuyama, K.
履歴
登録2009年9月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
B: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
C: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
D: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,5006
ポリマ－125,2054
非ポリマー2942
水14,232790
1
A: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
B: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7503
ポリマ－62,6032
非ポリマー1471
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12890 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area19640 Å2
手法PISA
2
C: Gamma-glutamyltranspeptidase large chain
D: Gamma-glutamyltranspeptidase small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7503
ポリマ－62,6032
非ポリマー1471
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13000 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area19840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.400, 98.890, 227.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase large chain


分子量: 42573.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: P54422, gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase small chain


分子量: 20029.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: P54422, gamma-glutamyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 790 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20%(v/v) PEG 4000, 100mM MES pH 7.0, 600mM NaCl, 5% (v/v) Jeffamine M-600, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 76729 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 11.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.262 / % possible all: 86.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2v36

2v36


解像度: 1.95→24.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2935546.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3894 5.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 76729 93.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.3889 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→24.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8323 0 20 790 9133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 654 4.9 %
Rwork0.246 12701 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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