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- PDB-3a4s: The crystal structure of the SLD2:Ubc9 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a4s
タイトルThe crystal structure of the SLD2:Ubc9 complex
要素
  • NFATC2-interacting protein
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
キーワードLIGASE/TRNASCRIPTION / ubiquitin fold / SUMO / Coiled coil / Cytoplasm / Methylation / Nucleus / ATP-binding / Cell cycle / Cell division / Chromosome partition / Host-virus interaction / Isopeptide bond / Ligase / Mitosis / Nucleotide-binding / Ubl conjugation / Ubl conjugation pathway / LIGASE-TRNASCRIPTION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly ...SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / nuclear export / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / modulation of chemical synaptic transmission / PML body / PKR-mediated signaling / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme ...: / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NFATC2-interacting protein / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sekiyama, N. / Arita, K. / Ikeda, Y. / Ariyoshi, M. / Tochio, H. / Saitoh, H. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Proteins / : 2009
タイトル: Structural basis for regulation of poly-SUMO chain by a SUMO-like domain of Nip45
著者: Sekiyama, N. / Arita, K. / Ikeda, Y. / Hashiguchi, K. / Ariyoshi, M. / Tochio, H. / Saitoh, H. / Shirakawa, M.
履歴
登録2009年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: NFATC2-interacting protein
D: NFATC2-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2404
ポリマ-54,2404
非ポリマー00
00
1
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4421
ポリマ-18,4421
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4421
ポリマ-18,4421
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: NFATC2-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6781
ポリマ-8,6781
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: NFATC2-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6781
ポリマ-8,6781
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.250, 49.420, 90.295
Angle α, β, γ (deg.)103.20, 92.10, 101.13
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / Ubc9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / ...Ubc9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin carrier protein 9 / p18


分子量: 18442.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Ubc9 / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成)
#2: タンパク質 NFATC2-interacting protein / Nip45 / Nuclear factor of activated T-cells / cytoplasmic 2-interacting protein / 45 kDa NF-AT- ...Nip45 / Nuclear factor of activated T-cells / cytoplasmic 2-interacting protein / 45 kDa NF-AT-interacting protein / 45 kDa NFAT-interacting protein


分子量: 8677.913 Da / 分子数: 2 / Fragment: SLD2, Ubiquitin-like domain, residues 339-412 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nip45 / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O09130
配列の詳細THIS COORDINATES IN ALL CHAINS USE NON-SEQUENTIAL RESIDUE NUMBERING TO CLARIFY THE EXPRESSION TAGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25% polyethylene glycol 1500, 0.1M SPG buffer : SPG buffer was prepared by mixing succinic acid, sodium dihydrogen phosphate, and glycine in the molar ratios 2:7:7, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: 25% polyethylene glycol 1500, 0.1M SPG buffer : SPG buffer was prepared by mixing succinic acid, sodium dihydrogen phosphate, and glycine in the molar ratios 2:7:7, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→46.4 Å / Num. obs: 13920 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 645440
反射 シェル解像度: 2.58→2.69 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.196 / % possible all: 73.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries; 1A3S and 3A4R
解像度: 2.7→46.366 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.776 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 29.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2689 1255 9.9 %
Rwork0.2217 11418 -
obs0.2265 12673 95.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.944 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 98.02 Å2 / Biso mean: 42.69 Å2 / Biso min: 11.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.023 Å20.885 Å2-7.712 Å2
2---11.316 Å2-2.774 Å2
3----2.707 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.366 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3563 0 0 0 3563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033652
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7044925
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.351388
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003632
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.80820.32671180.24731135X-RAY DIFFRACTION87
2.8082-2.93590.33541400.26941254X-RAY DIFFRACTION92
2.9359-3.09070.35591330.26021294X-RAY DIFFRACTION97
3.0907-3.28430.31531500.26251305X-RAY DIFFRACTION98
3.2843-3.53780.28131410.24341247X-RAY DIFFRACTION97
3.5378-3.89370.26491420.20381302X-RAY DIFFRACTION99
3.8937-4.45670.21691470.18911286X-RAY DIFFRACTION98
4.4567-5.61340.23421450.17861315X-RAY DIFFRACTION99
5.6134-46.37230.21021390.20071280X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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