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- PDB-3a4r: The crystal structure of SUMO-like domain 2 in Nip45 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a4r
タイトルThe crystal structure of SUMO-like domain 2 in Nip45
要素NFATC2-interacting protein
キーワードTRANSCRIPTION / ubiquitin fold / Coiled coil / Cytoplasm / Methylation / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NFATC2-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1 Å
データ登録者Sekiyama, N. / Arita, K. / Ikeda, Y. / Ariyoshi, M. / Tochio, H. / Saitoh, H. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Structural basis for regulation of poly-SUMO chain by a SUMO-like domain of Nip45
著者: Sekiyama, N. / Arita, K. / Ikeda, Y. / Hashiguchi, K. / Ariyoshi, M. / Tochio, H. / Saitoh, H. / Shirakawa, M.
履歴
登録2009年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NFATC2-interacting protein
B: NFATC2-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5765
ポリマ－17,3562
非ポリマー2203
水4,954275
1
A: NFATC2-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7402
ポリマ－8,6781
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NFATC2-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8363
ポリマ－8,6781
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.953, 35.373, 68.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NFATC2-interacting protein / Nip45 / Nuclear factor of activated T-cells / cytoplasmic 2-interacting protein / 45 kDa NF-AT- ...Nip45 / Nuclear factor of activated T-cells / cytoplasmic 2-interacting protein / 45 kDa NF-AT-interacting protein / 45 kDa NFAT-interacting protein


分子量: 8677.913 Da / 分子数: 2 / 断片: SLD2, Ubiquitin-like domain, residues 339-412 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nip45 / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O09130
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS COORDINATES IN ALL CHAINS USE NON-SEQUENTIAL RESIDUE NUMBERING TO CLARIFY THE EXPRESSION TAGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 3.5M ammonium sulfate, 0.1M TrisHCl, 1% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A11
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A20.97919, 0.97931, 0.96408
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2008年11月12日
ADSC QUANTUM 2102CCD2008年11月12日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979191
30.979311
40.964081
反射解像度: 1→50 Å / Num. obs: 62499 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 7.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1→1.04 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / % possible all: 81.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1→19.811 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.17 / FOM work R set: 0.898 / SU ML: 0.06 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1836 3132 5.06 %
Rwork0.158 58749 -
obs0.1593 61881 88.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.575 Å2 / ksol: 0.403 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 54.23 Å2 / Biso mean: 10.863 Å2 / Biso min: 0.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å2-0 Å20.297 Å2
2---0.458 Å2-0 Å2
3---0.317 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→19.811 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2423 0 13 275 2711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082464
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.114448
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.313628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.9996-1.01520.27331100.23192225X-RAY DIFFRACTION74
1.0152-1.03190.21831140.1882529X-RAY DIFFRACTION84
1.0319-1.04960.21321350.16592534X-RAY DIFFRACTION85
1.0496-1.06870.18591360.14762549X-RAY DIFFRACTION85
1.0687-1.08930.16581470.13442614X-RAY DIFFRACTION86
1.0893-1.11150.1511340.13032566X-RAY DIFFRACTION86
1.1115-1.13570.18621420.12642599X-RAY DIFFRACTION87
1.1357-1.16210.16551370.12322624X-RAY DIFFRACTION87
1.1621-1.19120.15631490.11992629X-RAY DIFFRACTION88
1.1912-1.22340.13971390.12252627X-RAY DIFFRACTION87
1.2234-1.25940.14551350.12022665X-RAY DIFFRACTION89
1.2594-1.30.15461620.11862669X-RAY DIFFRACTION89
1.3-1.34640.15741420.11722723X-RAY DIFFRACTION90
1.3464-1.40030.15221370.12282706X-RAY DIFFRACTION90
1.4003-1.46410.15941480.12172753X-RAY DIFFRACTION92
1.4641-1.54120.16241640.12572771X-RAY DIFFRACTION92
1.5412-1.63770.16121350.12292837X-RAY DIFFRACTION94
1.6377-1.76410.16041340.12742891X-RAY DIFFRACTION95
1.7641-1.94150.1571630.12752887X-RAY DIFFRACTION95
1.9415-2.22210.14941570.12892898X-RAY DIFFRACTION95
2.2221-2.79840.15981630.14712890X-RAY DIFFRACTION96
2.7984-19.81440.23551490.21322563X-RAY DIFFRACTION82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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