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- PDB-3a29: Crystal structure of human liver FBPase in complex with tricyclic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a29
タイトルCrystal structure of human liver FBPase in complex with tricyclic inhibitor
要素Fructose-1,6-bisphosphatase 1
キーワードHYDROLASE / Allosteric enzyme / Carbohydrate metabolism / Disease mutation / Gluconeogenesis / Magnesium / Metal-binding / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to raffinose / cellular hypotonic salinity response / fructose-bisphosphatase / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / Gluconeogenesis / fructose metabolic process ...cellular response to raffinose / cellular hypotonic salinity response / fructose-bisphosphatase / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / regulation of gluconeogenesis / cellular hyperosmotic salinity response / AMP binding / cellular response to cAMP / gluconeogenesis / response to nutrient levels / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to insulin stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2T0 / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Takahashi, M. / Sone, J. / Hanzawa, H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Synthesis, SAR, and X-ray structure of tricyclic compounds as potent FBPase inhibitors
著者: Tsukada, T. / Takahashi, M. / Takemoto, T. / Kanno, O. / Yamane, T. / Kawamura, S. / Nishi, T.
履歴
登録2009年5月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
C: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
D: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,1068
ポリマ－146,9134
非ポリマー1,1934
水5,927329
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15360 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area44000 Å2
手法PISA
2
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0534
ポリマ－73,4562
非ポリマー5972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area24930 Å2
手法PISA
3
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
C: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0534
ポリマ－73,4562
非ポリマー5972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area27330 Å2
手法PISA
4
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
D: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0534
ポリマ－73,4562
非ポリマー5972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area27520 Å2
手法PISA
5
C: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
D: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0534
ポリマ－73,4562
非ポリマー5972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area25220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.289, 82.851, 277.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Fructose-1,6-bisphosphatase 1 / FBPase 1 / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 1


分子量: 36728.227 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBP1, FBP / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09467, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-2T0 / 2-amino-4,5-dihydronaphtho[1,2-d][1,3]thiazol-8-yl dihydrogen phosphate


分子量: 298.255 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11N2O4PS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 8-10% PEG 3350, 0.15M NaCl, 0.1M Tris/HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 48289 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 27.8 Å2 / Rsym value: 0.132 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 4729 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FTA

1fta


解像度: 2.6→19.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1209939.96 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 4809 10 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.208 48094 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.7331 Å2 / ksol: 0.342212 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20 Å20 Å2
2---1.33 Å20 Å2
3----0.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9743 0 76 329 10148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.892.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 766 10.3 %
Rwork0.233 6695 -
obs-6695 94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION32T0x0.prm2T0x.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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