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万見
- PDB-3a1b: Crystal structure of the DNMT3A ADD domain in complex with histone H3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a1b
タイトルCrystal structure of the DNMT3A ADD domain in complex with histone H3
要素DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, Histone H3.1
キーワードTRANSFERASE / Zinc-finger / Histone binding / Chromosomal protein / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Methylation / Nucleosome core / Nucleus / Phosphoprotein / Alternative promoter usage / Metal-binding / Methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to hypoxia / cellular response to bisphenol A / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins ...positive regulation of cellular response to hypoxia / cellular response to bisphenol A / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins / XY body / response to vitamin A / cellular response to ethanol / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / lncRNA binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / response to ionizing radiation / hepatocyte apoptotic process / catalytic complex / chromosome, centromeric region / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / cellular response to amino acid stimulus / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / response to lead ion / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / neuron differentiation / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / response to toxic substance / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / response to estradiol / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / cellular response to hypoxia / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / Oxidative Stress Induced Senescence / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / methylation / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.292 Å
データ登録者Otani, J. / Arita, K. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for recognition of H3K4 methylation status by the DNA methyltransferase 3A ATRX-DNMT3-DNMT3L domain
著者: Otani, J. / Nankumo, T. / Arita, K. / Inamoto, S. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
履歴
登録2009年3月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,70411
ポリマ－18,0731
非ポリマー63110
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.547, 68.547, 109.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, Histone H3.1 / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / DNA MTase HsaIIIA / M.HsaIIIA / H3/a / H3/b / H3/c / H3/d ...Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / DNA MTase HsaIIIA / M.HsaIIIA / H3/a / H3/b / H3/c / H3/d / H3/f / H3/h / H3/i / H3/j / H3/k / H3/l


分子量: 18072.805 Da / 分子数: 1
断片: ADD(ATRX-DNMT3-DNMT3L) domain(residues 476-614), UNP residues 2-21(Histone H3.1)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P68431, UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 10% PEG 2000 monomethyl ether, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月10日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.292→32.721 Å / Num. all: 12159 / Num. obs: 12159 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 24.1 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.292→2.38 Å / 冗長度: 15.5 % / Rmerge(I) obs: 0.428 / % possible all: 86.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3A1A

3a1a


解像度: 2.292→32.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.047 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22408 576 4.8 %RANDOM
Rwork0.19198 ---
obs0.19344 11534 98.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.685 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.16 Å20 Å20 Å2
2--2.16 Å20 Å2
3----4.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.292→32.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 31 38 1242
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221219
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5011.9611627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8545150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.22923.44361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.94615212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5771512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2555
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.2815
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.262
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7971.5761
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27721177
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2823523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.574.5448
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.292→2.351 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 32 -
Rwork0.232 695 -
obs--82.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
114.2058-3.441-1.086715.1387-8.145.01940.70170.1273-1.8014-0.6157-1.0545-0.92251.36540.59340.35280.23260.15870.26660.3778-0.00530.074234.0369-7.275211.638
21.9657-1.76262.53455.4161-4.77957.3528-0.0322-0.2025-0.1149-0.10920.06660.05960.2174-0.3244-0.03440.0650.03020.00890.12460.0220.067721.09660.931313.6057
34.294-0.4647-1.55977.3807-2.531910.8445-0.2171-0.22790.34390.2288-0.1787-0.8617-0.60851.08760.39570.15280.003-0.10750.21450.0970.182731.35455.341217.7805
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A456 - 472
2X-RAY DIFFRACTION2A473 - 543
3X-RAY DIFFRACTION3A544 - 610

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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