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- PDB-3cmt: Mechanism of homologous recombination from the RecA-ssDNA/dsDNA s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cmt
タイトルMechanism of homologous recombination from the RecA-ssDNA/dsDNA structures
要素
  • DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DT)-3')
  • DNA (5'-D(P*DGP*DGP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')
  • Protein recA
キーワードrecombination/DNA / homologous recombination / ATP-binding / Cytoplasm / DNA damage / DNA recombination / DNA repair / DNA-binding / Nucleotide-binding / SOS response / Stress response / recombination-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase V complex / homologous recombination / SOS response / recombinational repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / response to ionizing radiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / cell motility / single-stranded DNA binding ...DNA polymerase V complex / homologous recombination / SOS response / recombinational repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / response to ionizing radiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / cell motility / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RecA protein, C-terminal domain / Rec A Protein; domain 2 / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / RecA N-terminal domain ...RecA protein, C-terminal domain / Rec A Protein; domain 2 / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / RecA N-terminal domain / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / DNA / DNA (> 10) / Protein RecA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Chen, Z. / Yang, H. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Mechanism of homologous recombination from the RecA-ssDNA/dsDNA structures.
著者: Chen, Z. / Yang, H. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2008年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DT)-3')
C: DNA (5'-D(P*DGP*DGP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')
E: DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DT)-3')
F: DNA (5'-D(P*DGP*DGP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')
A: Protein recA
D: Protein recA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)382,74036
ポリマ－377,1966
非ポリマー5,54530
水00
1
B: DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DT)-3')
C: DNA (5'-D(P*DGP*DGP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')
A: Protein recA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,37018
ポリマ－188,5983
非ポリマー2,77215
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11760 Å2
ΔGint-137.1 kcal/mol
Surface area63850 Å2
手法PISA
2
E: DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DT)-3')
F: DNA (5'-D(P*DGP*DGP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')
D: Protein recA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,37018
ポリマ－188,5983
非ポリマー2,77215
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11880 Å2
ΔGint-141.4 kcal/mol
Surface area63560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.000, 300.500, 80.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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DNA鎖 , 2種, 4分子 BECF

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DT)-3')


分子量: 4451.894 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CBHII
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*DGP*DGP*DTP*DGP*DGP*DG)-3')


分子量: 1905.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AD

#3: タンパク質 Protein recA / Recombinase A


分子量: 182240.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: cbhII / 参照: UniProt: P0A7G6

-
非ポリマー , 3種, 30分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION


分子量: 102.975 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.51 %
結晶化pH: 8
詳細: the RecA5 fusion protein was incubated with a 1.5-fold molar excess of the primary d(T5C3AC2T4) oligonucleotide in protein buffer supplemented with 2 mM ADP, 10 mM MgCl2 and 8 mM AlF4, pH 6. ...詳細: the RecA5 fusion protein was incubated with a 1.5-fold molar excess of the primary d(T5C3AC2T4) oligonucleotide in protein buffer supplemented with 2 mM ADP, 10 mM MgCl2 and 8 mM AlF4, pH 6.0, for 30 min, followed by the addition of 2-fold molar excess of the complementary d(G2TG3) oligonucleotide. The crystals grew from 50 mM Tris-Cl, 9% (w/v) PVP K15, 32% (v/v) MPD, 100 mM magnesium acetate, 10 mM DTT, pH 8.0.
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1ADP11
2MgCl211
3AlF411
4Tris-Cl11
5PVP K1511
6MPD11
7magnesium acetate11
810 mM DTT11
9Tris-Cl12
10PVP K1512
11MPD12
12magnesium acetate12
1310 mM DTT12

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C
検出器日付: 2007年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.15→40 Å / Num. obs: 59390

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.3.0036 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.15→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 45.573 / SU ML: 0.373 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.521 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1231 2 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.218 59390 89.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.53 Å20 Å20 Å2
2---0.63 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24250 732 330 0 25312
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02225702
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.172.03434754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.15653204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.39225.399991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.073154615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.72115136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.23987
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0218422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.211326
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.217338
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2851
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0560.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4210.296
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5590.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8451.2516183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.498225245
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.643210759
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.70639509
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.23 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 77 -
Rwork0.34 4009 -
obs--83.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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