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- PDB-2zxt: Crystal structure of Tim40/MIA40, a disulfide relay system in mit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zxt
タイトルCrystal structure of Tim40/MIA40, a disulfide relay system in mitochondria, solved as MBP fusion protein
要素Maltose-binding periplasmic protein, LINKER, Mitochondrial intermembrane space import and assembly protein 40
キーワードPROTEIN TRANSPORT / disulfide bond / alpha helix / fusion / Sugar transport / Transport / Membrane / Mitochondrion / Mitochondrion inner membrane / Phosphoprotein / Signal-anchor / Transit peptide / Translocation / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


thiol oxidase activity / protein import into mitochondrial intermembrane space / protein maturation by protein folding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / protein disulfide isomerase activity / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / protein-disulfide reductase activity ...thiol oxidase activity / protein import into mitochondrial intermembrane space / protein maturation by protein folding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / protein disulfide isomerase activity / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / protein-disulfide reductase activity / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / DNA damage response / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2900 / Mitochondrial intermembrane space import and assembly protein 40 / CHCH / CHCH domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Helix Hairpins - #2900 / Mitochondrial intermembrane space import and assembly protein 40 / CHCH / CHCH domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Mitochondrial intermembrane space import and assembly protein 40
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kawano, S. / Momose, T. / Watanabe, N. / Endo, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural basis of yeast Tim40/Mia40 as an oxidative translocator in the mitochondrial intermembrane space.
著者: Kawano, S. / Yamano, K. / Naoe, M. / Momose, T. / Terao, K. / Nishikawa, S. / Watanabe, N. / Endo, T.
履歴
登録2009年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年7月16日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, LINKER, Mitochondrial intermembrane space import and assembly protein 40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7052
ポリマ－51,3631
非ポリマー3421
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.263, 101.403, 109.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, LINKER, Mitochondrial intermembrane space import and assembly protein 40 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Mitochondrial import inner membrane translocase TIM40


分子量: 51362.598 Da / 分子数: 1 / 断片: MBPTim40C4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FUSION PROTEIN OF MMBP (UNP RESIDUES 27-392), LINKER (NSSSVPGRGSIEGRPEF), MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE TIM40 (UNP RESIDUES 284-365)
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: MIA40, TIM40, YKL195W / Organelle: mitochondria / プラスミド: pMal-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P36046
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FUSION PROTEIN OF MMBP (UNP RESIDUES 27-392), LINKER (NSSSVPGRGSIEGRPEF), MITOCHONDRIAL IMPORT ...THE FUSION PROTEIN OF MMBP (UNP RESIDUES 27-392), LINKER (NSSSVPGRGSIEGRPEF), MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE TIM40 (UNP RESIDUES 284-365)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100mM KOAc, 200 mM NH4OAc, 30 % PEG 4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→90 Å / Num. obs: 9692 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 22.2 / Num. unique all: 943 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ANF

1anf


解像度: 3→31.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / SU B: 50.493 / SU ML: 0.429 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.529 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27816 464 4.8 %RANDOM
Rwork0.20536 ---
obs0.20905 9184 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.356 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3---0.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→31.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3506 0 23 23 3552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223626
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2411.9674922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8535450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.53725.671164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.08815593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.701158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022785
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2920.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0360.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3421.52282
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.62323595
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.77331524
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3384.51327
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.004→3.081 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.463 31 -
Rwork0.324 654 -
obs--98.56 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.188 Å / Origin y: -2.061 Å / Origin z: -19.094 Å
111213212223313233
T0.456 Å20.0971 Å2-0.0093 Å2--0.0233 Å2-0.0128 Å2--0.0818 Å2
L0.4321 °20.6062 °2-0.3257 °2-1.6371 °2-1.2673 °2--2.9354 °2
S0.0194 Å °0.0328 Å °0.0695 Å °0.0699 Å °-0.0289 Å °0.0897 Å °-0.5562 Å °-0.0685 Å °0.0094 Å °
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3mal_xplor.parammal_xplor.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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