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- PDB-2zxi: Structure of Aquifex aeolicus GidA in the form II crystal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zxi
タイトルStructure of Aquifex aeolicus GidA in the form II crystal
要素tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
キーワードFAD-BINDING PROTEIN / modification / tRNA / 5-carboxymethylaminomethyl uridine / wobble uridine / FAD / tRNA modification enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GidA associated domain, C-terminal subdomain / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain ...GidA associated domain, C-terminal subdomain / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Numata, T. / Osawa, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Conserved cysteine residues of GidA are essential for biogenesis of 5-carboxymethylaminomethyluridine at tRNA anticodon
著者: Osawa, T. / Ito, K. / Inanaga, H. / Nureki, O. / Tomita, K. / Numata, T.
履歴
登録2008年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
C: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
D: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)290,4398
ポリマ－287,2974
非ポリマー3,1424
水19,8171100
1
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,2204
ポリマ－143,6492
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7650 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area47600 Å2
手法PISA
2
C: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
D: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,2204
ポリマ－143,6492
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7630 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area47620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.414, 98.001, 129.622
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.002, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG / GidA / Glucose-inhibited division protein A


分子量: 71824.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: aq_761 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: O66962
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200mM ammonium chloride, 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月20日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 123831 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.33 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 78.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZXH

2zxh


解像度: 2.3→19.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 3262046.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 6095 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 122591 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.4801 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.04 Å20 Å2-0.24 Å2
2---5.97 Å20 Å2
3---12.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19268 0 212 1100 20580
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.372.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 889 4.8 %
Rwork0.31 17528 -
obs--83.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1fad.paramfad.top
X-RAY DIFFRACTION2protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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