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- PDB-2zu6: crystal structure of the eIF4A-PDCD4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zu6
タイトルcrystal structure of the eIF4A-PDCD4 complex
要素
  • Eukaryotic initiation factor 4A-I
  • Programmed cell death protein 4
キーワードHYDROLASE / protein-protein complex / ATP-binding / Helicase / Initiation factor / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis / RNA-binding / Anti-oncogene / Apoptosis / Cell cycle / Cytoplasm / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial to mesenchymal transition involved in cardiac fibroblast development / negative regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / RNA cap binding / nuclear stress granule / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / cytoplasmic translational initiation / translation factor activity, RNA binding ...epithelial to mesenchymal transition involved in cardiac fibroblast development / negative regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / RNA cap binding / nuclear stress granule / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / cytoplasmic translational initiation / translation factor activity, RNA binding / negative regulation of JUN kinase activity / Deadenylation of mRNA / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / response to alkaloid / Ribosomal scanning and start codon recognition / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / Translation initiation complex formation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / BMP signaling pathway / translation initiation factor activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / response to hormone / translational initiation / helicase activity / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / double-stranded RNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / RNA helicase / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Programmed cell death protein 4 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site ...Programmed cell death protein 4 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Eukaryotic initiation factor 4A-I / Programmed cell death protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cho, Y. / Chang, J.H. / Sohn, S.Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the eIF4A-PDCD4 complex
著者: Chang, J.H. / Cho, Y.H. / Sohn, S.Y. / Choi, J.M. / Kim, A. / Kim, Y.C. / Jang, S.K. / Cho, Y.
履歴
登録2008年10月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic initiation factor 4A-I
B: Programmed cell death protein 4
C: Eukaryotic initiation factor 4A-I
D: Eukaryotic initiation factor 4A-I
E: Programmed cell death protein 4
F: Eukaryotic initiation factor 4A-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,92111
ポリマ－246,6146
非ポリマー3065
水59433
1
A: Eukaryotic initiation factor 4A-I
B: Programmed cell death protein 4
C: Eukaryotic initiation factor 4A-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,4916
ポリマ－123,3073
非ポリマー1843
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Eukaryotic initiation factor 4A-I
E: Programmed cell death protein 4
F: Eukaryotic initiation factor 4A-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,4295
ポリマ－123,3073
非ポリマー1222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)156.893, 165.384, 100.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E
13C
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1113chain A 19-401A19 - 401
2113chain D 19-401D19 - 401
1123chain B 163-450B163 - 450
2123chain E 163-450E163 - 450
1133chain C 25-398C25 - 398
2133chain F 87-398F87 - 398

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質
Eukaryotic initiation factor 4A-I / eIF-4A-I / eIF4A-I / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-1


分子量: 44317.922 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 20-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4A1, DDX2A, EIF4A / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P60842, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: タンパク質 Programmed cell death protein 4 / Nuclear antigen H731-like / Neoplastic transformation inhibitor protein / Protein 197/15a


分子量: 34671.262 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 163-469 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD4, H731 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q53EL6
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 14% MPD, 0.1M Sodium Citrate, pH6.0, 100mM Ammonium acetate, 5mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月20日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 64680 / Num. obs: 64611 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 26.8

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 14.814 / SU ML: 0.305 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.19 / σ(I): 0 / ESU R: 2.566 / ESU R Free: 0.416 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29363 3253 5.1 %RANDOM
Rwork0.24768 ---
obs0.25003 61093 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK / Bsol: 50.683 Å2 / ksol: 0.275 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 88.554 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20 Å20 Å2
2--3.55 Å20 Å2
3----4.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14933 0 12 41 14986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_refined_d0.0130.02215151
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_refined_deg1.4461.97120413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_1_deg7.97951844
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_2_deg39.08924.38694
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_3_deg23.197152876
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_4_deg21.50715112
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1060.22388
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_refined0.0070.0211049
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined0.2780.27770
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONf_nbtor_refined0.330.210313
X-RAY DIFFRACTIONf_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONf_xyhbond_nbd_refined0.1930.2543
X-RAY DIFFRACTIONf_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONf_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_vdw_refined0.3670.2122
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_hbond_refined0.2360.214
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONf_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it1.1691.59497
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it1.938215086
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it2.64536201
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it4.194.55327
X-RAY DIFFRACTIONf_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONf_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONf_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1356tight positional0.320.05
2B1128tight positional0.230.05
3C1068tight positional0.320.05
1A1354loose positional0.795
2B1073loose positional0.545
3C1103loose positional0.85
1A1356tight thermal1.150.5
2B1128tight thermal1.660.5
3C1068tight thermal1.140.5
1A1354loose thermal2.7610
2B1073loose thermal3.3610
3C1103loose thermal2.6310
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 241 -
Rwork0.296 4351 -
obs--97.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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