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万見
- PDB-2zki: Crystal structure of hypothetical Trp repressor binding protein f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zki
タイトルCrystal structure of hypothetical Trp repressor binding protein from Sul folobus tokodaii (ST0872)
要素199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
キーワードTRANSCRIPTION / Alpha/Beta structure
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / FMN binding
類似検索 - 分子機能
Flavoprotein WrbA-like / NADPH-dependent FMN reductase-like / NADPH-dependent FMN reductase / Flavodoxin domain / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD(P)H--quinone oxidoreductase WrbA / :
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kawano, T. / Teshima, N. / Suzuki, A. / Kuramitsu, S. / Yamane, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of hypothetical Trp repressor binding protein from Sul folobus tokodaii (ST0872)
著者: Kawano, T. / Teshima, N. / Suzuki, A. / Kuramitsu, S. / Yamane, T.
履歴
登録2008年3月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
B: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
C: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
D: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
E: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
F: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
G: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
H: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,86257
ポリマ－176,1558
非ポリマー4,70749
水4,107228
1
A: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
B: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
C: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
D: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,47929
ポリマ－88,0774
非ポリマー2,40225
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16790 Å2
ΔGint-377.3 kcal/mol
Surface area26510 Å2
手法PISA
2
E: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
F: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
ヘテロ分子

E: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
F: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,38328
ポリマ－88,0774
非ポリマー2,30624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area16540 Å2
ΔGint-344.7 kcal/mol
Surface area26450 Å2
手法PISA
3
G: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
H: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
ヘテロ分子

G: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
H: 199aa long hypothetical Trp repressor binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,38328
ポリマ－88,0774
非ポリマー2,30624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area17220 Å2
ΔGint-400.3 kcal/mol
Surface area26450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.624, 194.995, 100.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-508-

HOH

21F-507-

HOH

31G-524-

HOH

41G-530-

HOH

51H-527-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
199aa long hypothetical Trp repressor binding protein


分子量: 22019.340 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q973M9, UniProt: F9VNA8*PLUS
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.8M ammonium sulfate, 5% iso-propanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月3日 / 詳細: conforcal mirrors
放射モノクロメーター: Conforcal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→200 Å / Num. all: 46470 / Num. obs: 43496 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.29 % / Biso Wilson estimate: 42.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / % possible all: 93.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZWK

1zwk


解像度: 2.9→100.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 15.541 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.429 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25695 2200 5.1 %RANDOM
Rwork0.20233 ---
obs0.20507 41294 92.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.967 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.04 Å20 Å20 Å2
2---1.05 Å20 Å2
3---2.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→100.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12080 0 245 228 12553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02212558
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8461.98617004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.48951545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.26823.34503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.272152127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4441572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.21842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.029237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1560.25886
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.28727
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1270.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.281.57935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.505212369
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.34935171
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6064.54635
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.903→2.978 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 148 -
Rwork0.243 2936 -
obs--90.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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