[日本語] English
万見
- PDB-2zk7: Structure of a C-terminal deletion mutant of Thermoplasma acidoph... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zk7
タイトルStructure of a C-terminal deletion mutant of Thermoplasma acidophilum aldohexose dehydrogenase (AldT)
要素Glucose 1-dehydrogenase related protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose 1-dehydrogenase related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Nishioka, T. / Yasutake, Y. / Nishiya, Y. / Tamura, N. / Tamura, T.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: C-terminal tail derived from the neighboring subunit is critical for the activity of Thermoplasma acidophilum D-aldohexose dehydrogenase
著者: Nishioka, T. / Yasutake, Y. / Nishiya, Y. / Tamura, N. / Tamura, T.
履歴
登録2008年3月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年1月22日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glucose 1-dehydrogenase related protein
B: Glucose 1-dehydrogenase related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5972
ポリマ－56,5972
非ポリマー00
水66737
1
A: Glucose 1-dehydrogenase related protein
B: Glucose 1-dehydrogenase related protein

A: Glucose 1-dehydrogenase related protein
B: Glucose 1-dehydrogenase related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1944
ポリマ－113,1944
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z+1/21
Buried area10330 Å2
ΔGint-90.2 kcal/mol
Surface area36380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.238, 68.238, 337.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 Glucose 1-dehydrogenase related protein / AldT / aldohexose dehydrogenase


分子量: 28298.395 Da / 分子数: 2 / 変異: C-terminal deletion (residues 250-255 are deleted) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: Ta0754 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q9HK51, EC: 1.1.1.118
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SIX C-TERMINAL RESIDUES(250-255) ARE DELETED.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M imidazol, 0.8M Na/K tartrate, 0.1M NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 13725 / Num. obs: 13725 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.5 % / Biso Wilson estimate: 74.2 Å2 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 43.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 18.4 % / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / Num. unique all: 1308 / Rsym value: 0.611 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DTD

2dtd


解像度: 2.71→40.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 37.95 / SU ML: 0.363 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.426 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28911 662 4.9 %RANDOM
Rwork0.23738 ---
obs0.23979 12962 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 77.567 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20.26 Å20 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----0.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→40.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3661 0 0 37 3698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223732
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1331.9595052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6635472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.5223.529153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.57115643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9381525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022771
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22587
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1130.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3651.52425
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.64623822
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.69631469
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1374.51230
LS精密化 シェル解像度: 2.707→2.777 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 39 -
Rwork0.283 921 -
obs-960 99.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.46480.189-0.10132.81850.94817.51890.1242-0.00810.0996-0.10260.2654-0.5219-1.00821.3671-0.3896-0.1843-0.1980.0627-0.1312-0.0782-0.0753-21.771610.238693.1617
23.76081.1368-0.55411.6908-1.10994.4495-0.2564-0.6896-0.16650.34910.1171-0.17980.81630.47740.13930.04630.2559-0.026-0.2260.0416-0.135-27.0154-20.857898.5854
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 8110 - 89
2X-RAY DIFFRACTION1AA93 - 131101 - 139
3X-RAY DIFFRACTION1AA140 - 247148 - 255
4X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 24710 - 255

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る