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- PDB-2zjb: Crystal structure of the human Dmc1-M200V polymorphic variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zjb
タイトルCrystal structure of the human Dmc1-M200V polymorphic variant
要素Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
キーワードRECOMBINATION / DNA-BINDING PROTEIN / RING PROTEIN / OCTAMER / AAA ATPASE / ATP-binding / Cell cycle / Meiosis / Nucleotide-binding / Nucleus / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


female gamete generation / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA strand invasion / mitotic recombination / lateral element / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination ...female gamete generation / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA strand invasion / mitotic recombination / lateral element / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination / oocyte maturation / ATP-dependent DNA damage sensor activity / spermatid development / male meiosis I / ATP-dependent activity, acting on DNA / ovarian follicle development / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / Meiotic recombination / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / chromosome / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / chromosome, telomeric region / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Meiotic recombination protein Dmc1 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...Meiotic recombination protein Dmc1 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hikiba, J. / Hirota, K. / Kagawa, W. / Ikawa, S. / Kinebuchi, T. / Sakane, I. / Takizawa, Y. / Yokoyama, S. / Mandon-Pepin, B. / Nicolas, A. ...Hikiba, J. / Hirota, K. / Kagawa, W. / Ikawa, S. / Kinebuchi, T. / Sakane, I. / Takizawa, Y. / Yokoyama, S. / Mandon-Pepin, B. / Nicolas, A. / Shibata, T. / Ohta, K. / Kurumizaka, H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional analyses of the DMC1-M200V polymorphism found in the human population
著者: Hikiba, J. / Hirota, K. / Kagawa, W. / Ikawa, S. / Kinebuchi, T. / Sakane, I. / Takizawa, Y. / Yokoyama, S. / Mandon-Pepin, B. / Nicolas, A. / Shibata, T. / Ohta, K. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2008年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9622
ポリマ－75,9622
非ポリマー00
水00
1
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,8508
ポリマ－303,8508
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area20730 Å2
ΔGint-107.1 kcal/mol
Surface area77530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.089, 124.089, 217.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog


分子量: 37981.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DMC1 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14565
配列の詳細THE RESIDUE AT POSITION 200 IS A VARIANT AS LISTED IN UNP ENTRY, VAR_018960 IN DMC1_HUMAN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1M sodium citrate, 50mM MgCl2, 8% PEG 2000 MME, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 225 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月4日
放射モノクロメーター: SI DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. all: 11303 / Num. obs: 11293 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.1 % / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 33.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 13.8 % / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 1096 / Rsym value: 0.464 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1V5W

1v5w


解像度: 3.5→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.351 1138 RANDOM
Rwork0.294 --
all-11035 -
obs-11034 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.71 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.26 Å1.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3748 0 0 0 3748
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used
3.5-3.620.5911040.537958X-RAY DIFFRACTION10
3.62-3.770.5111050.502984X-RAY DIFFRACTION10
3.77-3.940.431250.368952X-RAY DIFFRACTION10
3.94-4.140.341220.296972X-RAY DIFFRACTION10
4.14-4.40.3291150.284979X-RAY DIFFRACTION10
4.4-4.740.2871210.227961X-RAY DIFFRACTION10
4.74-5.210.2661150.21996X-RAY DIFFRACTION10
5.21-5.940.3341060.225999X-RAY DIFFRACTION10
5.94-7.420.341000.2551030X-RAY DIFFRACTION10
7.42-200.311250.2721065X-RAY DIFFRACTION10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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