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- PDB-2zfu: Structure of the methyltransferase-like domain of nucleomethylin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zfu
タイトルStructure of the methyltransferase-like domain of nucleomethylin
要素Cerebral protein 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / NUCLEOLAR PROTEIN / SAM-BINDING PROTEIN / protein structure / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell cycle => GO:0051726 / regulation of transcription by glucose / rDNA heterochromatin / rDNA heterochromatin formation / chromatin silencing complex / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to glucose starvation / methylated histone binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの ...regulation of cell cycle => GO:0051726 / regulation of transcription by glucose / rDNA heterochromatin / rDNA heterochromatin formation / chromatin silencing complex / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to glucose starvation / methylated histone binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / rRNA processing / methylation / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA-processing protein 8, N-terminal domain / Ribosomal RNA processing protein 8 / Ribosomal RNA-processing protein 8, N-terminal domain / Hypothetical methyltransferase / UbiE/COQ5 methyltransferase, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / Arc Repressor Mutant, subunit A / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle ...Ribosomal RNA-processing protein 8, N-terminal domain / Ribosomal RNA processing protein 8 / Ribosomal RNA-processing protein 8, N-terminal domain / Hypothetical methyltransferase / UbiE/COQ5 methyltransferase, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / Arc Repressor Mutant, subunit A / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Ribosomal RNA-processing protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Minami, H. / Hashimoto, H. / Murayama, A. / Yanagisawa, J. / Sato, M. / Shimizu, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Epigenetic control of rDNA loci in response to intracellular energy status
著者: Murayama, A. / Ohmori, K. / Fujimura, A. / Minami, H. / Yasuzawa-Tanaka, K. / Kuroda, T. / Oie, S. / Daitoku, H. / Okuwaki, M. / Nagata, K. / Fukamizu, A. / Kimura, K. / Shimizu, T. / Yanagisawa, J.
履歴
登録2008年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cerebral protein 1
B: Cerebral protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3634
ポリマ－48,5942
非ポリマー7692
水5,098283
1
A: Cerebral protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6812
ポリマ－24,2971
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cerebral protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6812
ポリマ－24,2971
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.810, 43.810, 403.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Cerebral protein 1 / Nucleomethylin


分子量: 24297.004 Da / 分子数: 2 / 断片: methyltransferase-like domain, UNP residues 242-456 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0409 / プラスミド: pGEX4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43159
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 30% PEG 8000, 200mM Ammonium Sulfate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1931
2931
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU11
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A20.97912,0.97931,0.96408
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2006年4月9日
ADSC QUANTUM 3152CCD2006年3月5日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979121
30.979311
40.964081
反射解像度: 2→67.27 Å / Num. all: 28996 / Num. obs: 28996 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→36.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 9.725 / SU ML: 0.124 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23066 1467 5.1 %RANDOM
Rwork0.19161 ---
obs0.19361 27381 98.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→36.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3299 0 52 283 3634
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223427
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2371.9934648
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8635768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9035421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.90822.949156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97715555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.51532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2520
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023805
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02727
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.22662
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21692
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21812
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1770.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2560.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7251.52722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1141.5846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.80223410
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44631499
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0974.51238
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 98 -
Rwork0.224 1830 -
obs--90.43 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.5328 Å / Origin y: 9.045 Å / Origin z: -17.3057 Å
111213212223313233
T-0.0961 Å2-0.002 Å20.0044 Å2--0.0819 Å20.0296 Å2---0.038 Å2
L0.4226 °2-0.3035 °20.349 °2-0.9044 °2-0.6864 °2--1.8237 °2
S0.0006 Å °-0.0264 Å °0.0314 Å °-0.0673 Å °-0.0042 Å °-0.0548 Å °0.0785 Å °-0.1079 Å °0.0036 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A243 - 454
2X-RAY DIFFRACTION1B243 - 454

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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