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- PDB-2zd7: The structure of VPS75 (Vacuolar protein sorting-associated prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zd7
タイトルThe structure of VPS75 (Vacuolar protein sorting-associated protein 75)
要素
  • EVDLPLSDEEPSS
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 75
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Histone chaperone / vps75 / NAP1 / Nucleus / Phosphoprotein / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nucleosome assembly / protein transport / histone binding / chromatin binding / chromatin / identical protein binding ...H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nucleosome assembly / protein transport / histone binding / chromatin binding / chromatin / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP)
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 75
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Park, Y.J. / Luger, K.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Histone chaperone specificity in Rtt109 activation.
著者: Park, Y.J. / Sudhoff, K.B. / Andrews, A.J. / Stargell, L.A. / Luger, K.
#1: ジャーナル: NAT.STRUCT.MOL.BIOL. / 年: 2008
タイトル: Histone chaperone specificity in Rtt109 activation
著者: Park, Y.J. / Sudhoff, K.B. / Andrews, A.J. / Stargell, L.A. / Luger, K.
履歴
登録2007年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年12月25日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entity_src_syn
Item: _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
C: EVDLPLSDEEPSS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7293
ポリマ－62,7293
非ポリマー00
水4,792266
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3122
ポリマ－61,3122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area24370 Å2
手法PISA
2
C: EVDLPLSDEEPSS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4161
ポリマ－1,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.692, 84.580, 86.224
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 75 / VPS75


分子量: 30656.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS75 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P53853
#2: タンパク質・ペプチド EVDLPLSDEEPSS


分子量: 1416.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.1 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 49841 / Num. obs: 48480 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.85→50 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 9388 -
Rwork0.232 --
all-48421 -
obs-40685 95.3 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3725 0 0 266 3991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.006289
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.13951

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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