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万見
- PDB-2z72: New Structure Of Cold-Active Protein Tyrosine Phosphatase At 1.1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z72
タイトルNew Structure Of Cold-Active Protein Tyrosine Phosphatase At 1.1 Angstrom
要素Protein-tyrosine-phosphatase
キーワードHYDROLASE / COLD-ACTIVE ENZYME / PSYCHROPHILE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / SHEWANELLA SP.
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Shewanella-like phosphatase, metallophosphatase domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Tsuruta, H. / Mikami, B. / Yamamoto, C. / Yamagata, H.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2008
タイトル: The role of group bulkiness in the catalytic activity of psychrophile cold-active protein tyrosine phosphatase
著者: Tsuruta, H. / Mikami, B. / Yamamoto, C. / Yamagata, H.
履歴
登録2007年8月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9803
ポリマ－38,8491
非ポリマー1312
水13,908772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.565, 77.306, 81.029
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine-phosphatase / Cold-active protein tyrosine phosphatase


分子量: 38848.922 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-361 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Shewanella sp. (バクテリア) / 遺伝子: PPI / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9S427, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 772 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE ARE CONFLICTS BETWEEN SEQRES(SER) AND SEQUENCE DATABASE (GLY). THE AUTHORS BELIEVE THAT THE ...THERE ARE CONFLICTS BETWEEN SEQRES(SER) AND SEQUENCE DATABASE (GLY). THE AUTHORS BELIEVE THAT THE SEQRES IS CORRECT AND IS THE TRUE IDENTITY OF THESE RESIDUES AND IS NATURAL MUTANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% polyethyleneglycol, 0.1M ammonium acetate, 50mM p-nitrophenylsulphate, 0.05M Tris-HCl (pH8.5), pH8.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.7 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 141407 / % possible obs: 89.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO
開始モデル: PDB ENTRY 1V73

1v73


解像度: 1.1→8 Å / Num. parameters: 32955 / Num. restraintsaints: 39804 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1612 6225 5.2 %RANDOM
obs0.116 119401 84.7 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 39 / Occupancy sum hydrogen: 2670 / Occupancy sum non hydrogen: 3479.15
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2883 0 2 772 3657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.05
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.053
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.115

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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