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- PDB-2z5y: Crystal Structure of Human Monoamine Oxidase A (G110A) with Harmine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z5y
タイトルCrystal Structure of Human Monoamine Oxidase A (G110A) with Harmine
要素Amine oxidase [flavin-containing] A
キーワードOXIDOREDUCTASE / HUMAN MONOAMINE OXIDASE A / MUTANT / G110A / FAD / HARMINE / DIMETHYLDECYLPHOSPHINE OXIDE / SINGLE HELIX TRANS-MEMBRANE PROTEIN / Acetylation / Catecholamine metabolism / Flavoprotein / Mitochondrion / Neurotransmitter degradation / Polymorphism / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective MAOA causes BRUNS / biogenic amine metabolic process / Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Dopamine clearance from the synaptic cleft / Metabolism of serotonin / Biogenic amines are oxidatively deaminated to aldehydes by MAOA and MAOB / monoamine oxidase / monoamine oxidase activity / positive regulation of signal transduction ...Defective MAOA causes BRUNS / biogenic amine metabolic process / Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Dopamine clearance from the synaptic cleft / Metabolism of serotonin / Biogenic amines are oxidatively deaminated to aldehydes by MAOA and MAOB / monoamine oxidase / monoamine oxidase activity / positive regulation of signal transduction / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / dopamine catabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #130 / : / Flavin amine oxidase / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #130 / : / Flavin amine oxidase / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Helix non-globular / 3-Layer(bba) Sandwich / Special / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DECYL(DIMETHYL)PHOSPHINE OXIDE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 7-METHOXY-1-METHYL-9H-BETA-CARBOLINE / Amine oxidase [flavin-containing] A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Son, S.Y. / Ma, J. / Yoshimura, M. / Tsukihara, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structure of human monoamine oxidase A at 2.2-A resolution: The control of opening the entry for substrates/inhibitors
著者: Son, S.Y. / Ma, J. / Kondou, Y. / Yoshimura, M. / Yamashita, E. / Tsukihara, T.
履歴
登録2007年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amine oxidase [flavin-containing] A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7065
ポリマ－58,2721
非ポリマー1,4344
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Amine oxidase [flavin-containing] A
ヘテロ分子

A: Amine oxidase [flavin-containing] A
ヘテロ分子

A: Amine oxidase [flavin-containing] A
ヘテロ分子

A: Amine oxidase [flavin-containing] A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,82520
ポリマ－233,0874
非ポリマー5,73816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-11
crystal symmetry operation4_554x,-y,-z-11
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.547, 217.364, 54.804
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Amine oxidase [flavin-containing] A / Monoamine oxidase type A / MAO-A


分子量: 58271.867 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 12-524 / 変異: G110A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: YEp51 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): BJ2168 / 参照: UniProt: P21397, monoamine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-HRM / 7-METHOXY-1-METHYL-9H-BETA-CARBOLINE / 7-METHOXY-1-METHYL-9H-PYRIDO[3,4-B]INDOL / HARMINE / ハルミン


分子量: 212.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12N2O / コメント: alkaloid*YM
#4: 化合物 ChemComp-DCX / DECYL(DIMETHYL)PHOSPHINE OXIDE / DIMETHYLDECYLPHOSPHINE OXIDE / デシルジメチルホスフィンオキシド


分子量: 218.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H27OP
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.6M AMMONIUM SULFATE, 100mM CITRIC ACID, pH 5.00, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→49.57 Å / Num. all: 87380 / Num. obs: 31614 / % possible obs: 71.4 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 24.258 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.16→2.25 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 1454 / % possible all: 21.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0021精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O5W

1o5w


解像度: 2.17→44.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 5.254 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.282 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24358 1608 5.1 %RANDOM
Rwork0.19336 ---
obs0.19592 30004 72.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.594 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→44.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4101 0 97 199 4397
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224305
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8121.9785843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6785512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.43223.636187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.15315731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3381526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2632
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.22266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.22944
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2790.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9731.52617
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66724127
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.62532014
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0274.51716
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.168→2.224 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 40 -
Rwork0.237 733 -
obs-733 24.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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