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- PDB-2yy0: Crystal Structure of MS0802, c-Myc-1 binding protein domain from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yy0
タイトルCrystal Structure of MS0802, c-Myc-1 binding protein domain from Homo sapiens
要素C-Myc-binding protein
キーワードTRANSCRIPTION / conserved hypothetical protein / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


spermatogenesis / transcription coactivator activity / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1060 / Associate of Myc 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
c-Myc-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Xie, Y. / Wang, H. / Ihsanawati, K.T. / Kishishita, S. / Takemoto, C. / Shirozu, M. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: crystal structure of c-Myc-1 binding protein domain from Homo sapiens
著者: Xie, Y. / Wang, H. / Ihsanawati, K.T. / Kishishita, S. / Takemoto, C. / Murayama, K. / Shirozu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年6月12日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_biol / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.42024年6月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-Myc-binding protein
B: C-Myc-binding protein
C: C-Myc-binding protein
D: C-Myc-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4724
ポリマ－24,4724
非ポリマー00
水81145
1
A: C-Myc-binding protein
B: C-Myc-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2362
ポリマ－12,2362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area7260 Å2
手法PISA
2
C: C-Myc-binding protein
D: C-Myc-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2362
ポリマ－12,2362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-22.3 kcal/mol
Surface area7360 Å2
手法PISA
3
A: C-Myc-binding protein
B: C-Myc-binding protein
C: C-Myc-binding protein
D: C-Myc-binding protein

A: C-Myc-binding protein
B: C-Myc-binding protein
C: C-Myc-binding protein
D: C-Myc-binding protein

A: C-Myc-binding protein
B: C-Myc-binding protein
C: C-Myc-binding protein
D: C-Myc-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,41612
ポリマ－73,41612
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area21490 Å2
ΔGint-191.8 kcal/mol
Surface area35190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.634, 59.634, 194.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細in this crystal packing, it looks like dimer. But, there is no experimental evidence.

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要素

#1: タンパク質
C-Myc-binding protein / Associate of Myc 1 / AMY-1


分子量: 6118.013 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 42-94 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: E.coli extract / プラスミド: PK060110-05-MD01 / 発現宿主: cell free protein synthesis (未定義) / 参照: UniProt: Q99417
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1M Tris-HCl, 2M NH4H2PO4, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月27日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 10097 / Num. obs: 10097 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.02 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 21.63
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 9.83 / Num. unique all: 1444 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→31.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1024080.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 995 10.3 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 9646 95.3 %-
all-10097 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.9749 Å2 / ksol: 0.397029 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.57 Å210.63 Å20 Å2
2--7.57 Å20 Å2
3----15.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→31.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1489 0 0 45 1534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.721.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.962.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 152 10.3 %
Rwork0.254 1330 -
obs--88.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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