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- PDB-2ynp: yeast betaprime COP 1-604 with KTKTN motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ynp
タイトルyeast betaprime COP 1-604 with KTKTN motif
要素
  • COATOMER SUBUNIT BETA'
  • KTKTN MOTIF
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MEMBRANE TRAFFICKING / COPI-MEDIATED TRAFFICKING / DILYSINE MOTIFS
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport ...COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport / Golgi membrane / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / Coatomer WD associated region / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / Coatomer WD associated region / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit beta'
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.962 Å
データ登録者Jackson, L.P. / Lewis, M. / Kent, H.M. / Edeling, M.A. / Evans, P.R. / Duden, R. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2012
タイトル: Molecular Basis for Recognition of Dilysine Trafficking Motifs by Copi.
著者: Jackson, L.P. / Lewis, M. / Kent, H.M. / Edeling, M.A. / Evans, P.R. / Duden, R. / Owen, D.J.
履歴
登録2012年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COATOMER SUBUNIT BETA'
P: KTKTN MOTIF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0112
ポリマ－69,0112
非ポリマー00
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint2.7 kcal/mol
Surface area32240 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.250, 127.250, 59.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 COATOMER SUBUNIT BETA' / BETA'-COAT PROTEIN / BETA'-COP


分子量: 68066.906 Da / 分子数: 1 / 断片: WD40-REPEAT DOMAIN, RESIDUES 1-604 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: IN COMPLEX WITH KXKXX MOTIF
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PMWGST / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P41811
#2: タンパク質・ペプチド KTKTN MOTIF


分子量: 944.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1M BICINE PH 9.0, 10% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.917
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月2日
放射モノクロメーター: SINGLE BOUNCE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -K,-H,L / Fraction: 0.4
反射解像度: 2.96→63.6 Å / Num. obs: 22113 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 73.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.96→3.04 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2YNO, 3MKQ

2yno

3mkq


解像度: 2.962→63.625 Å / SU ML: 0.55 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 32.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2943 1133 5.1 %
Rwork0.2396 --
obs0.2425 22113 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.987 Å2 / ksol: 0.284 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 73.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.712 Å20 Å20 Å2
2---5.712 Å20 Å2
3---11.4241 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.962→63.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4851 0 0 2 4853
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094978
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3816776
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1411758
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094742
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005868
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9617-3.09650.39361440.30332649X-RAY DIFFRACTION100
3.0965-3.25980.36151290.27152674X-RAY DIFFRACTION100
3.2598-3.4640.32051440.25152612X-RAY DIFFRACTION100
3.464-3.73140.32991270.23942638X-RAY DIFFRACTION99
3.7314-4.10690.30991500.23842600X-RAY DIFFRACTION99
4.1069-4.7010.25841430.21972588X-RAY DIFFRACTION98
4.701-5.92210.26021380.22142631X-RAY DIFFRACTION100
5.9221-63.63970.28291580.24612588X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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