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- PDB-2yit: Structural analysis of checkpoint kinase 2 in complex with PV1162... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yit
タイトルStructural analysis of checkpoint kinase 2 in complex with PV1162, a novel inhibitor
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
キーワードTRANSFERASE / STRUCTURE-BASED DRUG DESIGN / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA damage checkpoint signaling / regulation of autophagosome assembly / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / thymocyte apoptotic process / regulation of protein catabolic process / replicative senescence / mitotic spindle assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / signal transduction in response to DNA damage ...mitotic DNA damage checkpoint signaling / regulation of autophagosome assembly / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / thymocyte apoptotic process / regulation of protein catabolic process / replicative senescence / mitotic spindle assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / signal transduction in response to DNA damage / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / DNA damage checkpoint signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Stabilization of p53 / protein catabolic process / G2/M DNA damage checkpoint / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to gamma radiation / PML body / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / G2/M transition of mitotic cell cycle / Regulation of TP53 Degradation / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Chem-YIT / Serine/threonine-protein kinase Chk2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lountos, G.T. / Jobson, A.G. / Tropea, J.E. / Self, C. / Zhang, G. / Pommier, Y. / Shoemaker, R.H. / Waugh, D.S.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2011
タイトル: X-Ray Structures of Checkpoint Kinase 2 in Complex with Inhibitors that Target its Gatekeeper-Dependent Hydrophobic Pocket.
著者: Lountos, G.T. / Jobson, A.G. / Tropea, J.E. / Self, C.R. / Zhang, G. / Pommier, Y. / Shoemaker, R.H. / Waugh, D.S.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure of Checkpoint Kinase 2 in Complex with Nsc 109555, a Potent and Selective Inhibitor.
著者: Lountos, G.T. / Tropea, J.E. / Zhang, D. / Jobson, A.G. / Pommier, Y. / Shoemaker, R.H. / Waugh, D.S.
履歴
登録2011年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0173
ポリマ－36,5621
非ポリマー4542
水2,486138
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子

A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0336
ポリマ－73,1242
非ポリマー9094
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-2/31
Buried area2900 Å2
ΔGint-13.9 kcal/mol
Surface area29820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.208, 91.208, 93.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2 / CDS1 / CHECKPOINT KINASE 2


分子量: 36562.238 Da / 分子数: 1 / 断片: CHK2 CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 210-531 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PDZ1927 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: O96017, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-YIT / N-{4-[(1E)-N-carbamimidoylbutanehydrazonoyl]phenyl}-5-methoxy-1H-indole-2-carboxamide / PV-1162


分子量: 392.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N6O2
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.6
詳細: 0.1M HEPES PH 7.8, 0.2M MAGNESIUM NITRATE, 14%W/V PEG3350, 16%V/V ETHYLENE GLYCOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 23346 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 35.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0104精密化
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W0J

2w0j


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 10.566 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22579 1200 5.1 %RANDOM
Rwork0.19481 ---
obs0.19636 22111 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.273 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2288 0 33 138 2459
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021644
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3181.9993208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8463.0024016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1695286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.65124.7100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.75215449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7481511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6941.51433
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1371.5577
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31522320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9613944
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2494.5888
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.196→2.253 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 104 -
Rwork0.236 1602 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7546-1.97290.18583.06590.37790.5292-0.20840.10270.44130.15760.0805-0.51-0.03520.02180.1280.27550.0026-0.080.37960.08930.426553.76411.705-3.777
23.2312-0.36850.32612.3228-0.61052.14070.0056-0.12630.68720.1364-0.0625-0.1172-0.61810.03850.05680.4535-0.03660.01550.2922-0.00790.408737.9188.689-9.922
30.0704-0.0421-0.17380.03770.13721.99140.03380.0492-0.108-0.07510.01250.0721-0.39530.0318-0.04630.3734-0.06450.06660.27090.05890.383625.7154.3266.243
42.02470.16630.48212.35670.52950.4783-0.12560.00270.2853-0.4164-0.06610.3389-0.3123-0.13550.19170.32390.0238-0.06130.1863-0.02190.155729.8421.092-14.719
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A211 - 300
2X-RAY DIFFRACTION2A301 - 374
3X-RAY DIFFRACTION3A375 - 448
4X-RAY DIFFRACTION4A449 - 510

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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